Alle bei der Hydrolyse von Proteinen entstehenden Aminosäuren außer Glycin haben optische Aktivität. Dies ist auf das Vorhandensein eines asymmetrischen Kohlenstoffatoms zurückzuführen.
Die optische Aktivität organischer Verbindungen ist die Fähigkeit, eine Ebene zu drehen polarisiertes Licht rechts oder links. Um die Drehrichtung anzuzeigen, verwenden Sie die Zeichen „+“ und „-“. Wenn eine Aminosäurelösung die Ebene des polarisierten Lichts nach rechts dreht, wird vor ihrem Namen ein „+“-Zeichen platziert, und wenn sie sich nach links dreht, dann ein „-“-Zeichen. Bei der Bestimmung der optischen Drehung ist es immer notwendig, die Bedingungen anzugeben, unter denen die Messungen durchgeführt wurden (Lösungsmittel, Temperatur).
Werden Aminosäuren durch Hydrolyse von Proteinen gewonnen, behalten sie ihre optische Aktivität. Bei der Herstellung von Aminosäuren durch chemische Synthese fallen diese meist in inaktiver Form an. Diese Form besteht normalerweise aus einer äquimolaren Mischung von L- und D-Isomeren, die als DL bezeichnet und als Racemat bezeichnet wird.
Racemisierung. Entsprechend klassische Theorie Stereochemie: Wenn zwei Substituenten an einem asymmetrischen Kohlenstoffatom ihre Plätze austauschen, werden die entsprechenden Verbindungen zu ihrem optischen Antipoden. Folglich ändert seine optische Drehung das Vorzeichen.
Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren
Die Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren sind wichtig für das Verständnis der Eigenschaften von Proteinen. Darüber hinaus basieren Methoden zur Trennung, Identifizierung und quantitativen Analyse von Aminosäuren und Proteinen auf diesen Eigenschaften von Aminosäuren.
Ein Aminosäuremolekül enthält zwei funktionelle Gruppen – eine Carboxyl- und eine Aminogruppe. Dementsprechend haben Aminosäuren sowohl saure als auch basische Eigenschaften. Die übliche Form der Aminosäure (a) gibt nicht die genaue Struktur dieser Verbindungen wieder. Den Aminosäuren wird die Struktur amphoterer bipolarer Ionen zugeordnet (b).
R-CH-COOH R-CH-COO -
Einer der Beweise dafür, dass die Aminosäure in neutralen wässrigen Lösungen in Form bipolarer Ionen vorliegt, ist ihre bessere Löslichkeit in Wasser und ihr hoher Schmelzpunkt, normalerweise über 200 0.
Aufgrund ihrer amphoteren Natur bilden Aminosäuren sowohl mit Säuren als auch mit Basen Salze.
Bei Zugabe einer Säure zu einer Aminosäurelösung verschwinden Wasserstoffionen (H+) gemäß Gleichung (1); bei Zugabe von Ätzalkali werden Hydroxylionen (OH-) gemäß Gleichung (2) neutralisiert. In beiden Fällen ändert sich der pH-Wert der Lösung nicht oder nur geringfügig. Auf dieser Eigenschaft beruht der Einsatz von Aminosäuren in Pufferlösungen.
H 3 N + -CH-COO - + H + H 3 N + -CH-COO (1)
H 3 N + -CH-COO - + OH - H 2 N-CH-COO - + H 2 O (2)
In wässrigen Lösungen können α-Aminosäuren als bipolares Ion, Kation oder Anion vorliegen
H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -
Anion, Kation, bipolares Ion
Die Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren lassen sich am einfachsten mithilfe der Brønsted-Lowry-Theorie der Säuren und Basen interpretieren. Nach dieser Theorie gilt die Säure als Protonendonor und die Base als Protonenakzeptor. Nach dieser Theorie ist das Aminosäurekation eine zweibasige Säure; im Kationmolekül gibt es zwei Gruppen, die ein Proton abgeben können – COOH und + NH 3. Wenn eine vollständig protonierte Säure vollständig mit einer Base titriert wird, kann sie 2 Protonen abgeben.
Die Dissoziationsfähigkeit einer Säure wird durch ihre Dissoziationskonstante charakterisiert. Bei einer vollständig protonierten Aminosäure erfolgt der Dissoziationsprozess in zwei Stufen.
H 3 N + -CH-COOH + H 2 O? H 3 N + -CH-COO - + H + + H 2 O (1)
H 3 N + -CH-COO - + H 2 O? H 2 N-CH-COO - + H + + H 2 O (2)
Grafisch ist der Verlauf der Titration in Grafik 1 dargestellt.
Reis. 1 Titration von vollständig protoniertem Alanin mit NaOH
pK 1 - Dissoziationskonstante der Carboxylgruppe,
pK 2 - Dissoziationskonstante der Aminogruppe,
pI ist der isoelektrische Punkt der Aminosäure.
Aminosäure-Protein-Hydrolyse-Titration
Die Kurve besteht aus 2 klar getrennten Ästen. In jedem Zweig gibt es einen Mittelpunkt, an dem die pH-Änderung bei Zugabe von OH minimal ist. Die Werte der Dissoziationskonstanten der Carboxyl- (pK 1) und Aminogruppe (pK 2) können anhand des jeder Stufe entsprechenden Mittelpunkts bestimmt werden. In diesem Fall ergeben sich beispielsweise für Alanin Werte von pK 1 = 2,34, pK 2 = 9,69.
Zu Beginn der Titration liegt die Aminosäure als Kation in der Lösung vor. Bei pH = 2,34, entsprechend dem Mittelpunkt der ersten Stufe, liegen zwei Ionen in äquimolarer Konzentration vor – ein Kation und ein bipolares Ion:
H 3 N + -CH(R) -COOH und H 3 N + -CH(R) -COO -
Bei pH = 9,69, d.h. In der Mitte der zweiten Stufe liegen ein Anion und ein bipolares Ion in äquimolaren Konzentrationen vor:
H 2 N-CH(R) -COO - und H 3 N + -CH(R) -COOH
Der Übergangspunkt zwischen den beiden Zweigen der Alanin-Titrationskurve liegt bei pH 6,02. Bei diesem pH-Wert liegt das Aminosäuremolekül vollständig in Form eines bipolaren Ions vor
H 3 N + -CH(R) -COO -
Es trägt keine elektrische Gesamtladung und bewegt sich nicht in einem elektrischen Feld. Der pH-Wert, bei dem die Aminosäure in Form eines bipolaren Ions vorliegt, wird als isoelektrischer Punkt der Aminosäure bezeichnet und mit pI bezeichnet.
Der isoelektrische Punkt einer Aminosäure wird durch den Wert zweier Dissoziationskonstanten bestimmt. Er stellt das arithmetische Mittel zwischen pK 1 und pK 2 dar, d.h.
pI = --------------
Bei niedrigem pH-Wert liegt eine Monoaminocarbonsäure also in vollständig protonierter Form (Kation) vor und ist eine zweibasische Säure, während das bipolare Ion eine einbasige Säure ist. Von den beiden sauren Gruppen (COOH und H 3 N +) ist die COOH-Gruppe eine starke Säure. Säuren mit schwacher Affinität zu Protonen sind starke Säuren; sie geben leicht Protonen ab. Säuren mit einer starken Affinität zu Protonen sind schwache Säuren, sie dissoziieren leicht. Alle b-Aminosäuren verhalten sich bei jedem pH-Wert als starke Elektrolyte.
Lösungen von Aminosäuren haben puffernde Eigenschaften und ihre Pufferkapazität ist bei einem pH-Wert, der dem pK-Wert der Säuregruppen entspricht, maximal. Nur eine Aminosäure, Histidin, verfügt über eine signifikante Pufferkapazität im pH-Bereich von 6–8 (im physiologischen pH-Bereich).
Der pI von Monoaminocarbonsäuren liegt bei etwa 6, der pI von Dicarbonsäuren liegt im sauren Bereich und der von Diaminosäuren im basischen Bereich. Somit beträgt der pI von Alanin = 6,02, der pI von Asparaginsäure = 3,0, der pI von Lysin = 9,7.
Aminosäuren wandern in alkalischen Lösungen zur Anode, in sauren Lösungen zur Kathode. Am isoelektrischen Punkt findet keine Migration statt. Am isoelektrischen Punkt ist die Löslichkeit von Aminosäuren minimal. Auf dieser Eigenschaft basiert die isoelektrische Fokussierungsmethode.
Fast alle natürlichen biologischen Verbindungen, die ein chirales Zentrum enthalten, kommen nur in einer Stereoisomerform vor – D oder L. Mit Ausnahme von Glycin, das kein asymmetrisches Kohlenstoffatom aufweist, sind alle Aminosäuren, aus denen Proteinmoleküle bestehen, L-Stereoisomere. Diese Schlussfolgerung wurde aus zahlreichen sorgfältig durchgeführten chemischen Studien gezogen, in denen die optischen Eigenschaften von Aminosäuren mit ihrem Verhalten bei chemischen Reaktionen verglichen wurden. Im Folgenden werden wir sehen, dass einige D-Aminosäuren auch in der belebten Natur vorkommen, sie sind jedoch niemals Bestandteil von Proteinen.
Das Vorhandensein von ausschließlich L-Stereoisomeren von Aminosäuren in Proteinen ist bemerkenswert, da herkömmliche chemische Reaktionen zur Synthese von Verbindungen mit einem asymmetrischen Kohlenstoffatom immer optisch inaktive Produkte erzeugen. Dies liegt daran, dass bei gewöhnlichen chemischen Reaktionen sowohl D- als auch L-Stereoisomere mit der gleichen Geschwindigkeit gebildet werden. Das Ergebnis ist eine racemische Mischung oder ein Racemat, eine äquimolare Mischung aus D- und L-Isomeren, die die Polarisationsebene in keiner Richtung dreht. Eine razemische Mischung kann nur mit sehr arbeitsintensiven Methoden, die auf Unterschieden basieren, in D- und L-Isomere getrennt werden physikalische Eigenschaften Stereoisomere Die getrennten D- und L-Isomere kehren schließlich wieder zur racemischen Mischung zurück (siehe Abbildung 5-2).
Nachtrag 5-2. So bestimmen Sie das Alter einer Person mithilfe der Aminosäurechemie
Optische Isomere von Aminosäuren unterliegen einer sehr langsamen und spontanen nicht-enzymatischen Racemisierung, sodass sich ein reines L- oder D-Isomer über einen sehr langen Zeitraum in ein äquimolares Gemisch aus D- und L-Isomeren verwandeln kann. Die Racemisierung jeder L-Aminosäure erfolgt bei einer bestimmten Temperatur mit einer bestimmten Geschwindigkeit. Dieser Umstand kann genutzt werden, um das Alter von Menschen und Tieren oder fossile Überreste von Organismen zu bestimmen. Beispielsweise erfolgt im Protein Dentin, das im harten Zahnschmelz der Zähne vorkommt, eine spontane Razemisierung von L-Aspartat bei der menschlichen Körpertemperatur mit einer Geschwindigkeit pro Jahr. Bei Kindern enthält das Dentin während der Zahnbildungszeit nur L-Aspartat. Es ist möglich, Dentin von nur einem Zahn zu isolieren und dessen D-Aspartat-Gehalt zu bestimmen. Solche Analysen wurden am Dentin der Bewohner der Bergdörfer Ecuadors durchgeführt, von denen viele sich selbst ein zu hohes Alter zuschrieben. Da dies teilweise zweifelhaft war, wurde zur Verifizierung ein Racemisierungstest herangezogen, der sich als recht genau erwies. So wurde für eine 97-jährige Frau, deren Alter laut Test dokumentiert war, das Alter auf 99 Jahre festgelegt.
Tests an fossilen Überresten prähistorischer Tiere – Elefanten, Delfine und Bären – zeigten, dass die mit dieser Methode gewonnenen Daten gut mit den Ergebnissen der Datierung auf der Grundlage der Zerfallsrate radioaktiver Isotope übereinstimmen.
Lebende Zellen verfügen über die einzigartige Fähigkeit, L-Aminosäuren mithilfe stereospezifischer Enzyme zu synthetisieren. Die Stereospezifität dieser Enzyme beruht auf der asymmetrischen Natur ihrer aktiven Zentren. Im Folgenden werden wir sehen, dass die charakteristische dreidimensionale Struktur von Proteinen, aufgrund derer sie eine Vielzahl biologischer Aktivitäten aufweisen, nur dann entsteht, wenn alle in ihrer Zusammensetzung enthaltenen Aminosäuren derselben stereochemischen Reihe angehören.
Die physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften von Proteinen werden durch ihre Aminosäurezusammensetzung bestimmt. Aminosäuren sind Aminoderivate aus der Klasse der Carbonsäuren. Aminosäuren kommen nicht nur in Proteinen vor. Viele von ihnen erfüllen besondere Funktionen. Daher wird in lebenden Organismen bei Aminosäuren zwischen proteinogenen (genetisch kodierten) und nicht-proteinogenen (nicht genetisch kodierten) Aminosäuren unterschieden. Es gibt 20 proteinogene Aminosäuren, davon sind 19 a-Aminosäuren. Dies bedeutet, dass die Aminogruppe an das a-Kohlenstoffatom des gebunden ist Carbonsäure, von der sie eine Ableitung sind. Die allgemeine Formel dieser Aminosäuren lautet wie folgt:
Nur eine Aminosäure – Prolin – entspricht dem nicht allgemeine Formel. Es wird als Iminosäure klassifiziert.
Das a-Kohlenstoffatom von Aminosäuren ist asymmetrisch (Ausnahme ist das Aminoderivat der Essigsäure – Glycin). Das bedeutet, dass jede Aminosäure mindestens 2 optisch aktive Antipoden besitzt. Die Natur wählte die L-Form zur Herstellung von Proteinen. Daher sind natürliche Proteine aus L-a-Aminosäuren aufgebaut.
Immer wenn ein Kohlenstoffatom in einem Molekül einer organischen Verbindung an vier verschiedene Atome oder funktionelle Gruppen gebunden ist, ist das Atom asymmetrisch, da es in zwei isomeren Formen vorliegen kann, die Enantiomere oder optische (Stereo-)Isomere genannt werden. Verbindungen mit asymmetrischen „C“-Atomen kommen in zwei Formen vor (chirale Verbindungen) – linkshändig und rechtshändig, abhängig von der Drehrichtung der Polarisationsebene des linear polarisierten Lichts. Alle Standardaminosäuren bis auf eine (Glycin) enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom in a-Position, an das 4 Substituentengruppen gebunden sind. Daher haben sie optische Aktivität, das heißt, sie sind in der Lage, die Ebene zu drehen
Polarisation des Lichts in die eine oder andere Richtung.
Das Benennungssystem für Stereoisomere basiert jedoch nicht auf der Drehung der Polarisationsebene des Lichts, sondern auf der absoluten Konfiguration des Stereoisomermoleküls. Um die Konfiguration optisch aktiver Aminosäuren zu bestimmen, werden sie mit Glycerinaldehyd verglichen, dem einfachsten Kohlenhydrat mit drei Kohlenstoffatomen, das ein asymmetrisches Kohlenstoffatom enthält. Stereoisomere aller chiralen Verbindungen, unabhängig von der Drehrichtung der Polarisationsebene des linear polarisierten Lichts, die in ihrer Konfiguration L-Glycerinaldehyd entsprechen, werden mit dem Buchstaben L und diejenigen, die D-Glycerinaldehyd entsprechen, mit dem Buchstaben D bezeichnet. Somit Die Buchstaben L und D beziehen sich auf die absolute Konfiguration von 4 Substituentengruppen am chiralen Atom „C“ und nicht auf die Drehrichtung der Polarisationsebene.
Aminosäuren werden nach der Struktur ihres Rests klassifiziert. Es gibt unterschiedliche Ansätze zur Klassifizierung. Die meisten Aminosäuren sind aliphatische Verbindungen. 2 Aminosäuren sind Vertreter der aromatischen Reihe und 2 sind heterozyklisch.
Aminosäuren können entsprechend ihrer Eigenschaften in basische, neutrale und saure Aminosäuren eingeteilt werden. Sie unterscheiden sich in der Anzahl der Amino- und Carboxylgruppen im Molekül. Neutral – enthalten eine Amino- und eine Carboxylgruppe (Monoaminomonocarbonsäure). Saure haben 2 Carboxyl- und eine Aminogruppe (Monoaminodicarbonsäure), basische haben 2 Aminogruppen und eine Carboxylgruppe (Diaminomonocarbonsäure).
1. Tatsächlich können 5 Aminosäuren als aliphatisch bezeichnet werden. Glycin oder Glykokol (Gly),
beim Arbeiten mit einem Computer - (G), - a-Aminoessigsäure. Es ist die einzige optisch inaktive Aminosäure. Glycin wird nicht nur für die Proteinsynthese verwendet. Seine Atome sind Teil von Nukleotiden, Häm, und es ist Teil eines wichtigen Tripeptids – Glutathion.
Alanin (Ala), bei der Arbeit mit einem Computer - (A) - a-Aminopropionsäure. Alanin wird im Körper häufig zur Synthese von Glukose verwendet.
Strukturell können alle Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin als Derivate des Alanins betrachtet werden, bei denen ein oder mehrere Wasserstoffatome im Rest durch verschiedene funktionelle Gruppen ersetzt sind.
Valin (Val), bei der Arbeit mit einem Computer (V) - Aminoisovaleriansäure. Leucin (Leu, L) ist eine Aminoisocapronsäure. Isoleucin (Ile, I) – a-Amino-b-ethyl-b-methylpropionsäure. Diese drei Aminosäuren mit ausgeprägten hydrophoben Eigenschaften spielen eine wichtige Rolle bei der Bildung der räumlichen Struktur des Proteinmoleküls.
2. Hydroxyaminosäuren. Serin (Ser, S) – a-Amino-b-hydroxypropionsäure und Threonin (Tre, T) – a-Amino-b-hydroxybuttersäure spielen eine wichtige Rolle bei den Prozessen der kovalenten Modifikation der Proteinstruktur. Ihre Hydroxylgruppe interagiert leicht mit Phosphorsäure, die zur Veränderung der funktionellen Aktivität von Proteinen notwendig ist.
3. Schwefelhaltige Aminosäuren. Cystein (Cys, C) – a-Amino-b-thiopropionsäure. Eine besondere Eigenschaft von Cystein ist die Fähigkeit, (in Gegenwart von Sauerstoff) zu oxidieren und mit einem anderen Cysteinmolekül zu interagieren, um eine Disulfidbindung und eine neue Verbindung – Cystin – zu bilden. Dank der aktiven -SH-Gruppe geht diese Aminosäure leicht Redoxreaktionen ein, schützt die Zelle vor der Einwirkung von Oxidationsmitteln, beteiligt sich an der Bildung von Disulfidbrücken, die die Struktur von Proteinen stabilisieren, und ist Teil des aktiven Zentrums von Enzymen .
Methionin (Meth, M) -a-Amino-b-thiomethylbuttersäure. Fungiert als Donor einer mobilen Methylgruppe, die für die Synthese biologisch aktiver Verbindungen notwendig ist: Cholin, Nukleotide usw. Es ist eine hydrophobe Aminosäure.
4. Dicarbonsäuren. Glutaminsäure (Glu, E) – a-Aminoglutarsäure und Asparaginsäure (Asp, D) – a-Aminobernsteinsäure. Dies sind die häufigsten Aminosäuren in tierischen Proteinen. Da diese Aminosäuren eine zusätzliche Carboxylgruppe im Rest besitzen, fördern sie die ionische Wechselwirkung und verleihen dem Proteinmolekül eine Ladung. Diese Aminosäuren können Amide bilden.
5. Amide von Dicarbonsäureaminosäuren. Glutamin (Gln, Q) und Asparagin (Asn, N). Diese Aminosäuren erfüllen eine wichtige Funktion bei der Neutralisierung und dem Transport von Ammoniak im Körper. Die Amidbindung in ihrer Zusammensetzung ist teilweise doppelter Natur. Aus diesem Grund ist die Amidgruppe teilweise positiv geladen und dissoziiert nicht.
6. Zyklische Aminosäuren haben in ihrem Rest einen aromatischen oder heterocyclischen Ring. Phenylalanin (Phen, F) – a-Amino-b-phenylpropionsäure. Tyrosin (Tyr, Y) – a-Amino-b-paraoxyphenylpropionsäure. Diese 2 Aminosäuren bilden ein miteinander verbundenes Paar, das wichtige Funktionen im Körper erfüllt, wobei zu beachten ist, dass ihre Zellen sie zur Synthese einer Reihe biologischer Funktionen verwenden Wirkstoffe(Adrenalin, Thyroxin).
Tryptophan (Tri, W) – a-Amino-b-indolylpropionsäure. Wird für die Synthese von Vitamin PP, Serotonin und Zirbeldrüsenhormonen verwendet.
Histidin (His, H) ist a-Amino-b-imidazolylpropionsäure. Kann bei der Bildung von Histamin eingesetzt werden, das die Gewebepermeabilität reguliert und seine Wirkung bei Allergien entfaltet.
7. Diaminomonocarbonsäuren. Lysin (Lys, K) – Diaminocapronsäure. Arginin (Arg, R) – a-Amino-b-guanidin-valeriansäure. Diese Aminosäuren verfügen über eine zusätzliche Aminogruppe, die Proteinen, die viele dieser Aminosäuren enthalten, wesentliche Eigenschaften verleiht. Die Bildung von Arginin ist Teil des Stoffwechselweges zur Ammoniak-Entgiftung (Harnstoffsynthese).
8. Iminosäure – Prolin (Pro, P). Es unterscheidet sich in seiner Struktur von anderen Aminosäuren. Sein Rest bildet mit der a-Aminogruppe eine einzige zyklische Struktur. Aufgrund dieser Eigenschaft ist keine Rotation um die Bindung zwischen der a-Aminogruppe und dem a-Kohlenstoffatom möglich. Alle anderen Aminosäuren haben die Fähigkeit, sich um diese Bindung zu drehen. Darüber hinaus enthält Prolin eine sekundäre Aminogruppe (an den Stickstoffstickstoff ist nur ein Wasserstoffatom gebunden), die sich in ihrer Zusammensetzung unterscheidet chemische Eigenschaften von der primären Aminogruppe (-NH 2) in anderen Aminosäuren. Ein besonderer Ort wird dieser Aminosäure in der Kollagenstruktur zugeordnet, wo Prolin im Prozess der Kollagensynthese in Hydroxyprolin umgewandelt werden kann.
In Klammern stehen die Abkürzungen für Aminosäuren, die aus den ersten drei Buchstaben ihres Trivialnamens gebildet werden. In jüngster Zeit werden Einzelbuchstabensymbole zum Schreiben der Primärstruktur verwendet, was bei der Arbeit mit Proteinen am Computer wichtig ist.
Einführung................................................. ....................................................... ................. ................3
1. Struktur und Eigenschaften saurer Aminosäuren............................................. ........... ..........5
1.1. Stoffe................................................. ....................................................... ............. ......5
1.2. Organische Stoffe................................................ ........................................5
1.3. Funktionelle Derivate von Kohlenwasserstoffen................................................ .....6
1.4. Aminosäuren................................................. ........................................................ .........7
1.5. Glutaminsäure................................................. ... ......................................9
1.6 Biologische Eigenschaften................................................ .................................................... .....11
2.Optische Aktivität saurer Aminosäuren............................................. .......... .....12
2.1 Chirales Molekül................................................ ..... ........................................13
2.2 Eigenschaften der optischen Rotation................................................ ......... .........15
2.3 Optische Rotationsmessung................................................ ...... ...................17
2.4 Bekannte Daten zur optischen Drehung saurer Aminosäuren..........18
Abschluss................................................. ................................................. ...... ..........21
Literatur................................................. ................................................. ...... ..........22
Einführung
Die Entdeckung von Aminosäuren wird üblicherweise mit drei Entdeckungen in Verbindung gebracht:
Im Jahr 1806 wurde das erste Aminosäurederivat, Asparaginamid, entdeckt.
Im Jahr 1810 wurde die erste Aminosäure, Cystin, entdeckt, die aus einem Nicht-Protein-Objekt, den Harnsteinen, isoliert wurde.
Im Jahr 1820 wurde die Aminosäure Glycin erstmals aus einem Proteinhydrolysat isoliert und mehr oder weniger gründlich gereinigt.
Doch die Entdeckung der Glutaminsäure geschah recht still. Der deutsche Chemiker Heinrich Ritthausen isolierte es 1866 aus pflanzlichem Eiweiß, insbesondere aus Weizengluten. Der Name des neuen Stoffes leitet sich der Überlieferung nach von seiner Quelle ab: das Gluten, übersetzt aus dem Deutschen Gluten.
Ein möglicher Weg zur Gewinnung von Glutaminsäure, die in Europa und den USA verwendet wird, ist die Hydrolyse von Proteinen, beispielsweise demselben Gluten, aus dem dieser Stoff ursprünglich gewonnen wurde. Typischerweise wurde Weizen- oder Maisgluten verwendet; in der UdSSR wurde Rübenmelasse verwendet. Die Technologie ist ganz einfach: Die Rohstoffe werden von Kohlenhydraten gereinigt, mit 20 % hydrolysiert Salzsäure, neutralisieren, Huminstoffe abtrennen, andere Aminosäuren konzentrieren und ausfällen. Die in der Lösung verbleibende Glutaminsäure wird erneut konzentriert und kristallisiert. Je nach Verwendungszweck, Lebensmittel oder Medizin, werden zusätzliche Reinigung und Umkristallisation durchgeführt. Die Ausbeute an Glutaminsäure beträgt etwa 5 % des Glutengewichts oder 6 % des Proteingewichts selbst.
Der Zweck dieser Arbeit besteht darin, die optische Aktivität saurer Aminosäuren zu untersuchen.
Um dieses Ziel zu erreichen, wurden folgende Aufgaben gestellt:
1. Studieren Sie die Eigenschaften, Struktur und biologische Bedeutung saure Aminosäuren am Beispiel von Glutaminsäure und erstellen Sie eine Literaturübersicht.
2. Untersuchen Sie die optische Aktivität von Aminosäuren und erstellen Sie einen Überblick über die Literatur zu ihrer Forschung.
Kapitel 1. Struktur und Eigenschaften saurer Aminosäuren
Um Aminosäuren zu untersuchen, ist es notwendig, die grundlegenden Eigenschaften, Struktur und Anwendung zu untersuchen. Daher werden wir in diesem Kapitel die Haupttypen funktioneller Kohlenstoffderivate betrachten und Glutaminsäure betrachten.
1.1. Stoffe
Alle Stoffe werden in einfache (elementare) und komplexe Stoffe unterteilt. Einfache Stoffe bestehen aus einem Element, komplexe Stoffe enthalten zwei oder mehr Elemente.
Einfache Stoffe wiederum werden in Metalle und Nichtmetalle bzw. Halbmetalle unterteilt. Komplexe Substanzen Sie werden in organische und anorganische unterteilt: Kohlenstoffverbindungen werden üblicherweise als organisch bezeichnet, alle anderen Stoffe werden als anorganisch (manchmal mineralisch) bezeichnet.
Anorganische Stoffe werden entweder nach ihrer Zusammensetzung (zweielementige oder binäre Verbindungen und Mehrelementverbindungen; sauerstoffhaltig, stickstoffhaltig usw.) oder nach chemischen Eigenschaften, d. h. nach Funktionen (Säure-Base, Redox usw.), in Klassen eingeteilt . .), die diese Stoffe entsprechend ihrer funktionellen Eigenschaften in chemischen Reaktionen ausführen. Als nächstes werden organische Substanzen betrachtet, da sie Aminosäuren enthalten.
1.2. Organisches Material
Organische Stoffe sind eine Klasse von Verbindungen, die Kohlenstoff enthalten (mit Ausnahme von Karbiden, Kohlensäure, Karbonaten, Kohlenoxiden und Cyaniden).
Organische Verbindungen bestehen normalerweise aus Ketten von Kohlenstoffatomen, die durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind, und verschiedenen Substituenten, die an diese Kohlenstoffatome gebunden sind. Zur Systematisierung und um die Benennung organischer Stoffe zu erleichtern, werden sie in Klassen eingeteilt, je nachdem, welche charakteristischen Gruppen in den Molekülen vorhanden sind. Für Kohlenwasserstoffe und funktionelle Derivate von Kohlenwasserstoffen. Verbindungen, die nur aus Kohlenstoff und Wasserstoff bestehen, werden Kohlenwasserstoffe genannt.
Kohlenwasserstoffe können aliphatisch, alicyclisch und aromatisch sein.
1) Aromatische Kohlenwasserstoffe werden auch Arene genannt.
2) Aliphatische Kohlenwasserstoffe werden wiederum in mehrere engere Klassen eingeteilt, von denen die wichtigsten sind:
- Alkane (Kohlenstoffatome sind nur durch einfache kovalente Bindungen miteinander verbunden);
- Alkene (enthalten eine doppelte Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindung);
Alkine (enthalten eine Dreifachbindung, z. B. Acetylen).
3) Zyklische Kohlenwasserstoffe Kohlenwasserstoffe mit geschlossener Kohlenstoffkette. Sie sind wiederum unterteilt:
-carbozyklisch (der Zyklus besteht nur aus Kohlenstoffatomen)
- heterozyklisch (der Zyklus besteht aus Kohlenstoffatomen und anderen Elementen)
1.3. Funktionelle Derivate von Kohlenwasserstoffen
Es gibt auch Derivate von Kohlenwasserstoffen. Dabei handelt es sich um Verbindungen, die aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen bestehen. Das Kohlenwasserstoffgerüst besteht aus Kohlenstoffatomen, die durch kovalente Bindungen verbunden sind; Die verbleibenden Bindungen der Kohlenstoffatome werden genutzt, um sie an Wasserstoffatome zu binden. Kohlenwasserstoffgerüste sind sehr stabil, da die Elektronenpaare in einfachen und doppelten Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen vorliegen gleichermaßen gehören zu beiden benachbarten Kohlenstoffatomen.
Ein oder mehrere Wasserstoffatome in Kohlenwasserstoffen können durch verschiedene funktionelle Gruppen ersetzt sein. Dabei entstehen verschiedene Familien organischer Verbindungen.
Typische Familien organischer Verbindungen mit charakteristischen funktionellen Gruppen umfassen Alkohole, deren Moleküle eine oder mehrere Hydroxylgruppen enthalten, Amine und Aminosäuren mit Aminogruppen; Ketone mit Carbonylgruppen und Säuren mit Carboxylgruppen.
Viele der physikalischen und chemischen Eigenschaften von Kohlenwasserstoffderivaten hängen mehr von einer Gruppe an der Hauptkohlenwasserstoffkette als von der Kette selbst ab.
Da der Zweck meiner Kursarbeit das Studium von Aminosäuren ist, werden wir uns darauf konzentrieren.
1.4. Aminosäuren
Aminosäuren sind Verbindungen, die sowohl eine Amino- als auch eine Carboxylgruppe enthalten:
Typischerweise sind Aminosäuren in Wasser löslich und in organischen Lösungsmitteln unlöslich. In neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren in Form bipolarer Ionen vor und verhalten sich wie amphotere Verbindungen, d. h. Eigenschaften sowohl von Säuren als auch von Basen manifestiert sich.
In der Natur gibt es über 150 Aminosäuren, aber nur etwa 20 essentielle Aminosäuren dienen als Monomere für den Aufbau von Proteinmolekülen. Die Reihenfolge, in der Aminosäuren in Proteine eingebaut werden, wird durch den genetischen Code bestimmt.
Gemäß der Klassifizierung enthält jede Aminosäure mindestens eine saure und eine basische Gruppe. Aminosäuren unterscheiden sich voneinander chemischer Natur Rest R, der eine Gruppe von Atomen in einem Aminosäuremolekül darstellt, die mit einem α-Kohlenstoffatom verbunden sind und nicht an der Bildung einer Peptidbindung während der Proteinsynthese beteiligt sind. Fast alle α-Amino- und α-Carboxylgruppen sind an der Bildung von Peptidbindungen des Proteinmoleküls beteiligt und verlieren dabei ihre für freie Aminosäuren spezifischen Säure-Base-Eigenschaften. Daher hängt die Vielfalt der Merkmale der Struktur und Funktion von Proteinmolekülen mit der chemischen Natur und den physikalisch-chemischen Eigenschaften von Aminosäureresten zusammen.
Entsprechend der chemischen Struktur der Gruppe R werden Aminosäuren unterteilt in:
1) aliphatisch (Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin);
2) hydroxylhaltig (Serin, Threonin);
3) schwefelhaltig (Cystein, Methionin);
4) aromatisch (Phenylalanin, Tyrosin, Tritrophan);
5) Säuren und Amide (Asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure, Glutamin);
6) basisch (Arginin, Histidin, Lysin);
7) Iminosäuren (Prolin).
Entsprechend der Polarität der R-Gruppe:
1) Polar (Glycin, Serin, Threonin, Cystein, Tyrosin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Asparagin, Glutamin, Arginin, Lysin, Histidin);
2) Unpolar (Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Prolin).
Von ionische Eigenschaften R-Gruppen:
1) sauer (Asparaginsäure, Glutaminsäure, Cystein, Tyrosin);
2) Basisch (Arginin, Lysin, Histidin);
3) Neutral (Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Serin, Threonin, Asparagin, Glutamin, Prolin, Tryptophan).
Nach Nährwert:
1) Ersetzbar (Threonin, Methionin, Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Lysin, Arginin, Histidin);
2) Essentiell (Glycin, Alanin, Serin, Cystein, Prolin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Asparagin, Glutamin, Tyrosin).
Schauen wir uns die Eigenschaften von Glutaminsäure genauer an.
1.5. Glutaminsäure
Glutaminsäure ist eines der häufigsten Proteine; außerdem gibt es unter den übrigen 19 Proteinaminosäuren auch ihr Derivat Glutamin, das sich von ihr nur durch eine zusätzliche Aminogruppe unterscheidet.
Glutaminsäure wird manchmal auch Glutaminsäure genannt, seltener Alpha-Aminoglutarsäure. Sehr selten, obwohl chemisch korrekt
2-Aminopentandisäure.
Glutaminsäure ist ebenfalls eine Neurotransmitter-Aminosäure, einer der wichtigen Vertreter der Klasse der „exzitatorischen Aminosäuren“.
Der Aufbau ist in Abb. 1 dargestellt.
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Abb.1 Strukturformel Glutaminsäure
Physikalisch-chemische Eigenschaften
Eine Substanz in reiner Form, die aus unauffälligen farblosen Kristallen besteht, die in Wasser schlecht löslich sind. Die Polarität hydroxylhaltiger Aminosäuren beruht auf dem Vorhandensein eines großen Dipolmoments in ihnen und der Fähigkeit von OH-Gruppen, Wasserstoffbrückenbindungen zu bilden. Daher ist Glutaminsäure in kaltem Wasser schwer löslich und in heißem Wasser löslich. Pro 100 g Wasser beträgt die maximale Löslichkeit bei 25 °C 0,89 g und bei einer Temperatur von 75 °C sind es 5,24 g.
Glutaminsäure und ihr Anion Glutamat kommen in lebenden Organismen in freier Form sowie in einer Reihe niedermolekularer Substanzen vor. Im Körper wird es zu Aminobuttersäure decarboxyliert und im Tricarbonsäurezyklus in Bernsteinsäure umgewandelt.
Eine typische aliphatische α-Aminosäure. Beim Erhitzen bildet es 2-Pyrrolidon-5-carbonsäure oder Pyroglutaminsäure mit Cu- und Zn-unlöslichen Salzen. An der Bildung von Peptidbindungen ist hauptsächlich die α-Carboxylgruppe beteiligt, in manchen Fällen, beispielsweise im natürlichen Tripeptid Glutathion, auch die γ-Aminogruppe. Bei der Synthese von Peptiden aus dem L-Isomer wird neben der α-NH2-Gruppe auch die γ-Carboxylgruppe geschützt, wofür sie mit Benzylalkohol verestert oder durch Einwirkung von Isobutylen in Gegenwart tert.-Butylether erhalten wird von Säuren.
Chemische Zusammensetzung Glutaminsäure ist in Tabelle 1 aufgeführt.
1.6 Biologische Eigenschaften
Glutaminsäure wird zur Behandlung von Erkrankungen des Zentralnervensystems eingesetzt: Schizophrenie, Psychosen (somatogen, Intoxikation, Involution), reaktive Zustände mit Erschöpfungssymptomen, Depression, Folgen von Meningitis und Enzephalitis, toxische Neuropathie bei Verwendung von Isonicotinsäure Säurehydrazide (in Kombination mit Thiamin und Pyridoxin), Leberkoma. In der Pädiatrie Verzögerung geistige Entwicklung, Zerebralparese, Folgen einer intrakraniellen Geburtsverletzung, Down-Krankheit, Poliomyelitis (Akut- und Erholungsphasen).Sein Natriumsalz wird als Geschmacks- und Konservierungszusatz in Lebensmitteln verwendet. .
Es gibt eine Reihe von Kontraindikationen wie Überempfindlichkeit, Fieber, Leber- und/oder Nierenversagen, nephrotisches Syndrom, Magen- und Zwölffingerdarmgeschwür, Erkrankungen der blutbildenden Organe, Anämie, Leukopenie, erhöhte Erregbarkeit, schnell auftretende psychotische Reaktionen, Fettleibigkeit . Erhöhte Erregbarkeit, Schlaflosigkeit, Bauchschmerzen, Übelkeit, Erbrechen – das sind die Nebenwirkungen der Behandlung. Kann Durchfall, allergische Reaktionen, Schüttelfrost und kurzfristige Hyperthermie verursachen; Anämie, Leukopenie, Reizung der Mundschleimhaut.
Kapitel 2. Optische Aktivität saurer Aminosäuren
Um diese Aufgabe zu lösen, ist es notwendig, die optische Aktivität im Detail zu betrachten.
Licht ist elektromagnetische Strahlung, was vom menschlichen Auge wahrgenommen wird. Kann in natürlich und polarisiert unterteilt werden. Bei natürlichem Licht sind Schwingungen in verschiedene Richtungen gerichtet und ersetzen sich schnell und zufällig (Abb. 2.a). Und Licht, bei dem die Schwingungsrichtungen irgendwie geordnet sind oder in einer Ebene liegen, wird als polarisiert bezeichnet (Abb. 2.b).
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Wenn polarisiertes Licht einige Substanzen durchdringt, tritt ein interessantes Phänomen auf: die Ebene, in der die Linien des oszillierenden Lichts liegen elektrisches Feld, dreht sich allmählich um die Achse, entlang derer der Strahl verläuft.
Die Ebene, die durch die Schwingungsrichtung des Lichtvektors einer linear polarisierten Welle und die Ausbreitungsrichtung dieser Welle verläuft, wird Polarisationsebene genannt.
Unter den organischen Verbindungen gibt es Substanzen, die die Polarisationsebene des Lichts drehen können. Dieses Phänomen nennt man optische Aktivität und die entsprechenden Stoffe werden optisch aktiv genannt.
Optisch aktive Substanzen kommen in Form optischer Paare vor
Antipoden – Isomere, deren physikalische und chemische Eigenschaften unter normalen Bedingungen grundsätzlich gleich sind, mit Ausnahme einer Sache – der Drehrichtung der Polarisationsebene.
2.1 Chirales Molekül
Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, sind aufgrund ihrer chiralen Struktur optisch aktiv.
Das in Abbildung 3 gezeigte Molekül 1-Brom-1-iodethan hat ein tetraedrisches Kohlenstoffatom, das an vier verschiedene Substituenten gebunden ist. Daher besitzt das Molekül keine Symmetrieelemente. Solche Moleküle nennt man asymmetrisch oder chiral.
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Glutaminsäure weist axiale Chiralität auf. Sie entsteht durch die nichtplanare Anordnung von Substituenten relativ zu einer bestimmten Achse, der Chiralitätsachse. In asymmetrisch substituierten Allenen liegt eine Chiralitätsachse vor. Das sp-Hybridkohlenstoffatom im Allen hat zwei zueinander senkrechte p-Orbitale. Ihre Überlappung mit den p-Orbitalen benachbarter Kohlenstoffatome führt dazu, dass die Substituenten im Allen in zueinander senkrechten Ebenen liegen. Eine ähnliche Situation wird auch bei substituierten Biphenylen beobachtet, bei denen die Rotation um die Bindung, die die aromatischen Ringe verbindet, schwierig ist, sowie bei spirocyclischen Verbindungen.
Wenn man linear polarisiertes Licht durch eine Lösung einer chiralen Substanz schickt, beginnt die Ebene, in der die Schwingungen auftreten, zu rotieren. Stoffe, die eine solche Rotation bewirken, werden als optisch aktiv bezeichnet. Der Drehwinkel wird mit einem Gerät namens Polarimeter gemessen (Abb. 4). Die Fähigkeit einer Substanz, die Polarisationsebene des Lichts zu drehen, wird durch eine spezifische Drehung charakterisiert.
Sehen wir uns an, wie die optische Aktivität mit der molekularen Struktur einer Substanz zusammenhängt. Unten sehen Sie ein räumliches Bild eines chiralen Moleküls und seines Spiegelbilds (Abb. 5).
Auf den ersten Blick mag es so aussehen, als handele es sich um dasselbe Molekül, jedoch anders dargestellt. Wenn man jedoch Modelle beider Formen sammelt und versucht, sie so zu kombinieren, dass alle Atome miteinander übereinstimmen, erkennt man schnell, dass dies unmöglich ist, d. h. Es stellt sich heraus, dass das Molekül mit seinem Spiegelbild nicht kompatibel ist.
Somit sind zwei chirale Moleküle, die als Objekt zueinander in Beziehung stehen, und ihr Spiegelbild nicht identisch. Diese Moleküle (Stoffe) sind Isomere, sogenannte Enantiomere. Enantiomere Formen oder optische Antipoden haben unterschiedliche Brechungsindizes (zirkuläre Doppelbrechung) und unterschiedliche molare Extinktionskoeffizienten (zirkulärer Dichroismus) für die links- und rechtszirkular polarisierten Komponenten linear polarisierten Lichts.
2.2 Eigenschaften der optischen Rotation
Optische Rotation ist die Fähigkeit einer Substanz, die Polarisationsebene abzulenken, wenn linear polarisiertes Licht durch sie hindurchtritt.
Die optische Drehung erfolgt aufgrund der ungleichen Lichtbrechung bei links- und rechtszirkularer Polarisation. Die Drehung eines linear polarisierten Lichtstrahls erfolgt, weil die asymmetrischen Moleküle des Mediums unterschiedliche Brechungsindizes τ und π für links- und rechtszirkular polarisiertes Licht haben.
Wenn sich die Polarisationsebene nach rechts (im Uhrzeigersinn) des Beobachters dreht, wird die Verbindung als rechtsdrehend bezeichnet und die spezifische Drehung wird mit einem Pluszeichen geschrieben. Bei einer Drehung nach links (gegen den Uhrzeigersinn) wird die Verbindung als levorotatorisch bezeichnet und die spezifische Drehung wird mit einem Minuszeichen geschrieben.
Der Betrag der Abweichung der Polarisationsebene von der Ausgangsposition, ausgedrückt in Winkelgraden, wird als Drehwinkel bezeichnet und mit α bezeichnet.
Die Größe des Winkels hängt von der Art der optisch aktiven Substanz, der Dicke der Substanzschicht, der Temperatur und der Wellenlänge des Lichts ab. Der Drehwinkel ist direkt proportional zur Schichtdicke. Zur vergleichenden Beurteilung der Fähigkeit verschiedener Stoffe, die Polarisationsebene zu drehen, wird die sogenannte spezifische Drehung berechnet. Spezifische Drehung ist die Drehung der Polarisationsebene, die durch eine 1 dm dicke Substanzschicht verursacht wird, umgerechnet auf den Gehalt von 1 g Substanz pro 1 ml Volumen.
Für flüssige Stoffe wird die spezifische Drehung durch die Formel bestimmt:
Für Stofflösungen:
(wobei α der gemessene Drehwinkel in Grad ist; l die Dicke der Flüssigkeitsschicht, dm; c die Konzentration der Lösung, ausgedrückt in Gramm pro 100 ml Lösung; d die Dichte der Flüssigkeit ist)
Größe spezifische Drehung hängt auch von der Art der sauren Aminosäure und ihrer Konzentration ab. In vielen Fällen ist die spezifische Drehung nur innerhalb eines bestimmten Konzentrationsbereichs konstant. Im Konzentrationsbereich, bei dem die spezifische Drehung konstant ist, lässt sich die Konzentration aus dem Drehwinkel berechnen:
Eine Reihe optisch aktiver Substanzen verändern den Drehwinkel auf einen nachweisbaren konstanten Wert. Dies wird durch das Vorhandensein einer Mischung stereoisomerer Formen mit unterschiedlichen Drehwinkeln erklärt. Erst nach einiger Zeit stellt sich das Gleichgewicht ein. Die Eigenschaft, den Drehwinkel über einen Zeitraum zu ändern, wird Mutarotation genannt.
Die Bestimmung des Drehwinkels der Polarisationsebene erfolgt in Instrumenten, wie oben erwähnt, durch sogenannte Polarimeter (Abb. 4).
2.3 Optische Rotationsmessung
Die Bestimmung des Drehwinkels der Polarisationsebene erfolgt in Instrumenten, die Polarimeter genannt werden. Die Regeln für die Verwendung dieses Polarimetermodells sind in der Bedienungsanleitung des Geräts aufgeführt. Die Bestimmung erfolgt üblicherweise für die Natrium-D-Linie bei 20 °C.
Allgemeines Prinzip Der Aufbau und die Funktionsweise von Polarimetern sind wie folgt. Der Strahl der Lichtquelle wird durch einen Gelbfilter in ein Polarisationsprisma geleitet. Beim Durchgang durch ein Nicolas-Prisma ist ein Lichtstrahl polarisiert und schwingt nur in einer Ebene. Planpolarisiertes Licht wird durch eine Küvette geleitet, die eine Lösung einer optisch aktiven Substanz enthält. Dabei wird die Abweichung der Polarisationsebene des Lichts mit einem zweiten, rotierenden Nicolas-Prisma (Analysator) bestimmt, das fest mit einer Skala verbunden ist. Das durch das Okular beobachtete signifikante Feld, das in zwei oder drei Teile unterschiedlicher Helligkeit unterteilt ist, sollte durch Drehen des Analysators gleichmäßig beleuchtet werden. Der Umfang der Drehung wird von der Skala abgelesen. Um den Nullpunkt des Gerätes zu überprüfen, werden ähnliche Messungen ohne Testlösung durchgeführt. Die Richtung der Polarisationsebene wird üblicherweise durch die Drehrichtung des Analysators bestimmt. Das Design von Haushaltspolarimetern ist so ausgelegt, dass, wenn es zur Erzielung eines homogen beleuchteten Sichtfelds erforderlich ist, den Analysator nach rechts, d. h. im Uhrzeigersinn, zu drehen, die zu untersuchende Substanz rechtsdrehend war, was durch das + angezeigt wird (Plus) oder d-Zeichen. Wenn wir den Analysator gegen den Uhrzeigersinn drehen, erhalten wir eine Linksdrehung, angezeigt durch das Vorzeichen - (Minus) oder I.
Bei anderen Geräten wird die genaue Drehrichtung durch wiederholte Messungen ermittelt, die entweder mit halber Dicke der Flüssigkeitsschicht oder mit halber Konzentration durchgeführt werden. Ergibt sich daraus ein Drehwinkel oder, dann können wir davon ausgehen, dass der Stoff rechtsdrehend ist. Wenn der neue Drehwinkel 90 – oder 180 – beträgt, dann hat der Stoff eine Linksdrehung. Die spezifische Drehung hängt nicht sehr stark von der Temperatur ab. Für genaue Messungen ist jedoch eine Temperaturkontrolle der Küvette erforderlich. Für Daten zur optischen Drehung ist die Angabe des verwendeten Lösungsmittels und der Konzentration des Stoffes in der Lösung erforderlich, beispielsweise [α]о = 27,3 in Wasser (C = 0,15 g/ml).
Polarimetrische Bestimmungen dienen sowohl der quantitativen Bestimmung des Gehalts optisch aktiver Substanzen in Lösungen als auch der Überprüfung ihrer Reinheit.
2.4 Bekannte Daten zur optischen Drehung saurer Aminosäuren
Basierend auf der allgemeinen Regel, dass Verbindungen mit gleicher Konfiguration unter gleichen Einflüssen die gleichen Rotationsänderungen aufweisen, wurden für einzelne Gruppen von Verbindungen eine Reihe spezifischerer Regeln erstellt. Eine dieser Regeln gilt für Aminosäuren und besagt, dass sich die optische Drehung aller natürlichen Aminosäuren (L-Reihe) in sauren Lösungen nach rechts verschiebt. Wir möchten Sie noch einmal daran erinnern: Diese Regel ist nicht so zu verstehen, dass es zwangsläufig zu einer Zunahme der Rechtsrotation kommt: Eine „Verschiebung nach rechts“ kann auch eine Abnahme der Linksrotation bedeuten. Daten zu den Rotationen einiger Aminosäuren in sauren Lösungen sind unten in der Tabelle aufgeführt. 2.
In einer Untersuchung der optischen Rotation wurde festgestellt, dass sich beim Übergang eines Moleküls von der Gasphase in eine Lösung die Wellenlängen der Übergänge erheblich ändern (im Durchschnitt ~ 5 nm), sich in den untersuchten Lösungen jedoch nicht wesentlich unterscheiden ( ~ 0,5 nm). Es hat sich gezeigt, dass mit abnehmender Änderung des Dipolmoments von Isomermolekülen in Lösungen die Verschiebung der Wellenlängen des wichtigsten elektronischen Übergangs abnimmt und mit zunehmender Polarisierbarkeit zunimmt. Die Rotationskräfte von Übergängen isomerer Moleküle in verschiedenen Lösungen werden berechnet. Es hat sich gezeigt, dass sich die Werte der Rotationskräfte der Übergänge beim Übergang von einem isolierten Molekül zu einer Lösung stark ändern. Die spektralen Abhängigkeiten der spezifischen Drehung der Polarisationsebene in verschiedenen Lösungen wurden aufgezeichnet. Auch im Bereich von 100–300 nm werden Resonanzen beobachtet, wenn die Wellenlängen der Übergänge mit den Wellenlängen der Strahlung übereinstimmen. Die spezifische Drehung der Polarisationsebene der Strahlung in Lösungen des L-Isomers nimmt mit zunehmender Wellenlänge von ~ 50 Grad*m2/kg bei 240 nm auf 1 Grad*m/kg bei 650 nm und in Lösungen des D-Isomers ab ~ 5 Grad*m2/kg bei 360 nm und bis zu ~ 2 Grad*m2/kg bei 650 nm. Es wurde bestätigt, dass der Rotationswinkel mit zunehmender Konzentration der Lösungen linear zunimmt. Es hat sich gezeigt, dass mit zunehmender Polarisierbarkeit von Lösungsmittelmolekülen die spezifische Drehung der Polarisationsebene zunimmt und mit zunehmenden Änderungen der Polarisierbarkeit von Molekülen in Lösungen beider Isomere abnimmt.
In einer Untersuchung der optischen Drehung von L- und DL-Isomeren der Glutaminsäure wurde gezeigt, dass im Bereich von 4000 bis 5000 der Drehwinkel der Polarisationsebene inkohärenter Strahlung bei einer Wellenlänge von 4280 maximal ist und mit zunehmender Wellenlänge abnimmt Wellenlänge der Strahlung. Außerdem erhöht sich der Drehwinkel der Polarisationsebene der Laserstrahlung bei einer Konzentration von 1,6 % für Strahlung mit der Wellenlänge A = 650 nm auf -5° und für X = 532 nm bei gleicher Konzentration auf -9°. Es wurde festgestellt, dass die optische Aktivität in einer neutralen Glutaminsäurelösung (pH = 7) am höchsten ist und mit zunehmendem Säuregehalt und Alkalität der Lösungen abnimmt. Nachgewiesener Mangel an Rotationsfähigkeit wässrige Lösungen racemische Form der Glutaminsäure.
Abschluss
Im Zuge der Arbeit wurde eine Literaturübersicht zu den Eigenschaften saurer Aminosäuren, zu den Mechanismen und Eigenschaften der optischen Drehung von Glutaminsäure erstellt.
Damit ist das Ziel gesetzt Kursarbeit vollständig erreicht.
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Aminosäuren (AA) sind organische Moleküle, die aus einer basischen Aminogruppe (-NH 2), einer sauren Carboxylgruppe (-COOH) und einem organischen R-Radikal (oder Seitenkette) bestehen, das für jede AA einzigartig ist
Aminosäurestruktur
Funktionen von Aminosäuren im Körper
Beispiele biologische Eigenschaften AK. Obwohl mehr als 200 verschiedene AAs in der Natur vorkommen, wird nur etwa ein Zehntel davon in Proteine eingebaut, andere erfüllen andere biologische Funktionen:
- Sie sind die Bausteine von Proteinen und Peptiden
- Vorläufer vieler biologisch wichtiger Moleküle, die von AK abgeleitet sind. Tyrosin ist beispielsweise eine Vorstufe des Hormons Thyroxin und des Hautpigments Melanin, und Tyrosin ist auch eine Vorstufe der Verbindung DOPA (Dioxyphenylalanin). Es ist ein Neurotransmitter zur Übertragung von Impulsen im Nervensystem. Tryptophan ist eine Vorstufe von Vitamin B3 – Nikotinsäure
- Schwefelquellen sind schwefelhaltiges AK.
- AAs sind an vielen Stoffwechselwegen beteiligt, beispielsweise an der Gluconeogenese – der Synthese von Glukose im Körper, der Synthese von Fettsäuren usw.
Abhängig von der Position der Aminogruppe relativ zur Carboxylgruppe kann AA Alpha, α-, Beta, β- und Gamma, γ sein.
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Die Alpha-Aminogruppe ist an den Kohlenstoff neben der Carboxylgruppe gebunden:
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Die Beta-Aminogruppe befindet sich am 2. Kohlenstoff der Carboxylgruppe
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Gamma – Aminogruppe am 3. Kohlenstoff der Carboxylgruppe
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Proteine enthalten nur Alpha-AA
Allgemeine Eigenschaften von Alpha-AA-Proteinen
1 – Optische Aktivität – Eigenschaft von Aminosäuren
Alle AAs, mit Ausnahme von Glycin, weisen optische Aktivität auf, weil mindestens einen enthalten asymmetrisches Kohlenstoffatom (chirales Atom).
Was ist ein asymmetrisches Kohlenstoffatom? Es ist ein Kohlenstoffatom, an das vier verschiedene chemische Substituenten gebunden sind. Warum zeigt Glycin keine optische Aktivität? Sein Rest hat nur drei verschiedene Substituenten, d.h. Alpha-Kohlenstoff ist nicht asymmetrisch.
Was bedeutet optische Aktivität? Das bedeutet, dass AA in Lösung in zwei Isomeren vorliegen kann. Ein rechtsdrehendes Isomer (+), das die Ebene des polarisierten Lichts nach rechts drehen kann. Linksdrehendes Isomer (-), das die Polarisationsebene des Lichts nach links drehen kann. Beide Isomere können die Polarisationsebene des Lichts um den gleichen Betrag drehen, jedoch in die entgegengesetzte Richtung.
2 - Säure-Base-Eigenschaften
Aufgrund ihrer Fähigkeit zur Ionisierung lässt sich das folgende Gleichgewicht dieser Reaktion formulieren:
R-COOH<------->R-C00-+H+
R-NH2<--------->R-NH 3+
Da diese Reaktionen reversibel sind, bedeutet dies, dass sie als Säuren (Vorwärtsreaktion) oder als Basen (Rückreaktion) wirken können, was die amphoteren Eigenschaften von Aminosäuren erklärt.
Zwitter-Ion – Eigentum von AK
Alle neutralen Aminosäuren liegen bei einem physiologischen pH-Wert (ca. 7,4) als Zwitterionen vor – die Carboxylgruppe ist unprotoniert und die Aminogruppe ist protoniert (Abb. 2). In Lösungen, die basischer sind als der isoelektrische Punkt der Aminosäure (IEP), spendet die Aminogruppe -NH3 + in AA ein Proton. In einer saureren Lösung als der IET von AA nimmt die Carboxylgruppe -COO - in AA ein Proton auf. Daher verhält sich AA je nach pH-Wert der Lösung manchmal wie eine Säure und manchmal wie eine Base.
Polarität als allgemeines Eigentum Aminosäuren
Bei physiologischem pH-Wert liegen AA als Zwitterionen vor. Die positive Ladung wird von der Alpha-Aminogruppe und die negative Ladung von der Carboxylgruppe getragen. Dadurch entstehen an beiden Enden des AK-Moleküls zwei entgegengesetzte Ladungen, das Molekül hat polare Eigenschaften.
Das Vorhandensein eines isoelektrischen Punkts (IEP) ist eine Eigenschaft von Aminosäuren
Der pH-Wert, bei dem rein elektrische Ladung Die Aminosäure ist Null und kann sich daher nicht in einem elektrischen Feld namens IET bewegen.
Die Fähigkeit, ultraviolettes Licht zu absorbieren, ist eine Eigenschaft aromatischer Aminosäuren
Phenylalanin, Histidin, Tyrosin und Tryptophan absorbieren bei 280 nm. In Abb. Die Werte des molaren Extinktionskoeffizienten (ε) dieser AAs werden angezeigt. Im sichtbaren Teil des Spektrums absorbieren Aminosäuren nichts und sind daher farblos.
AAs können in zwei Isomeren vorliegen: L-Isomer und D-Isomer 
Isomere, die spiegelbildlich sind und sich in der Anordnung chemischer Gruppen um das α-Kohlenstoffatom unterscheiden.
Alle Aminosäuren in Proteinen liegen in der L-Konfiguration vor, L-Aminosäuren.
Physikalische Eigenschaften von Aminosäuren
Aminosäuren sind aufgrund ihrer Polarität und des Vorhandenseins geladener Gruppen größtenteils wasserlöslich. Sie sind in polaren und unlöslich in unpolaren Lösungsmitteln löslich.
AKs haben einen hohen Schmelzpunkt, was das Vorhandensein starker Bindungen widerspiegelt, die ihr Kristallgitter stützen.
Allgemein Die Eigenschaften von AA sind allen AA gemeinsam und werden in vielen Fällen durch die Alpha-Aminogruppe und die Alpha-Carboxylgruppe bestimmt. AAs haben auch spezifische Eigenschaften, die durch ihre einzigartige Seitenkette bestimmt werden.