Visām aminoskābēm, kas veidojas olbaltumvielu hidrolīzes laikā, izņemot glicīnu, ir optiskā aktivitāte. Tas ir saistīts ar asimetrisku oglekļa atomu.
Organisko savienojumu optiskā aktivitāte ir spēja pagriezt plakni polarizēta gaisma pa labi vai pa kreisi. Lai norādītu griešanās virzienu, izmantojiet zīmes “+” un “-”. Ja aminoskābju šķīdums pagriež polarizētās gaismas plakni pa labi, tad tā nosaukuma priekšā tiek likta zīme “+”, bet, ja tas griežas pa kreisi, tad “-” zīme. Nosakot optisko rotāciju, vienmēr ir jānorāda apstākļi, kādos tika veikti mērījumi (šķīdinātājs, temperatūra).
Ja aminoskābes iegūst proteīnu hidrolīzē, tās saglabā savu optisko aktivitāti. Ja aminoskābes iegūst ķīmiskās sintēzes ceļā, tās parasti iegūst neaktīvā formā. Šī forma parasti sastāv no ekvimolāra L- un D-izomēru maisījuma, ko apzīmē ar DL un sauc par racemātu.
Racemizācija. Saskaņā ar klasiskā teorija stereoķīmija gadījumā, ja divi aizvietotāji pie asimetriskā oglekļa atoma apmainās vietām, attiecīgie savienojumi pārvēršas par tā optisko antipodu. Līdz ar to tā optiskā rotācija maina zīmi.
Aminoskābju skābju-bāzes īpašības
Aminoskābju skābju-bāzes īpašības ir svarīgas, lai izprastu olbaltumvielu īpašības. Turklāt aminoskābju un olbaltumvielu atdalīšanas, identifikācijas un kvantitatīvās analīzes metodes ir balstītas uz šīm aminoskābju īpašībām.
Aminoskābju molekula satur divas funkcionālās grupas - karboksilgrupas un aminogrupas. Attiecīgi aminoskābēm ir gan skābas, gan bāzes īpašības. Kopējā aminoskābes (a) forma neatspoguļo precīzu šo savienojumu struktūru. Aminoskābēm tiek piešķirta amfoterisko bipolāro jonu struktūra (b).
R-CH-COOH R-CH-COO -
Viens no pierādījumiem, ka neitrālos ūdens šķīdumos aminoskābe atrodas bipolāru jonu veidā, ir to labāka šķīdība ūdenī, augsta kušanas temperatūra, parasti virs 200 0.
Ņemot vērā to amfoterisko raksturu, aminoskābes veido sāļus gan ar skābēm, gan ar bāzēm.
Kad aminoskābes šķīdumam pievieno skābi, ūdeņraža joni (H +) izzūd saskaņā ar vienādojumu (1), pievienojot kodīgu sārmu, hidroksiljoni (OH -) tiek neitralizēti saskaņā ar (2) vienādojumu. Abos gadījumos šķīduma pH nemainās vai mainās nedaudz. Aminoskābju izmantošana buferšķīdumos ir balstīta uz šo īpašību.
H3N+-CH-COO-+H+H3N+-CH-COO (1)
H3N+-CH-COO-+OH-H2N-CH-COO-+H2O (2)
Ūdens šķīdumos α-aminoskābes var pastāvēt kā bipolāri joni, katjoni vai anjoni
H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -
Anjonu katjonu bipolārie joni
Aminoskābju skābju-bāzes īpašības visvieglāk var interpretēt, izmantojot Brønsted-Lowry skābju un bāzu teoriju. Saskaņā ar šo teoriju skābe tiek uzskatīta par protonu donoru, un bāze ir protonu akceptors. Saskaņā ar šo teoriju aminoskābes katjons ir divbāziska skābe, katjonu molekulā ir divas grupas, kas spēj ziedot protonu - COOH un + NH 3. Kad pilnībā protonētu skābi pilnībā titrē ar bāzi, tā var ziedot 2 protonus.
Skābes spēju disociēt raksturo tās disociācijas konstante. Pilnībā protonētai aminoskābei disociācijas process notiek divos posmos.
H3N + -CH-COOH + H2O? H3N+-CH-COO-+H++H2O (1)
H3N + -CH-COO - + H2O? H2N-CH-COO - + H + + H2O (2)
Grafiski titrēšanas gaita ir parādīta 1. diagrammā.
Rīsi. 1 Pilnībā protonēta alanīna titrēšana ar NaOH
pK 1 - karboksilgrupas disociācijas konstante,
pK2 - aminogrupas disociācijas konstante,
pI ir aminoskābes izoelektriskais punkts.
aminoskābju olbaltumvielu hidrolīzes titrēšana
Līkne sastāv no 2 skaidri atdalītiem zariem. Katrā zarā ir viduspunkts, kurā pH izmaiņas, pievienojot OH, ir minimālas. Karboksigrupas (pK 1) un aminogrupas (pK 2) disociācijas konstantes vērtības var noteikt ar viduspunktu, kas atbilst katram posmam. Šajā gadījumā, piemēram, alanīnam iegūtās vērtības ir pK 1 = 2,34, pK 2 = 9,69.
Sākotnējā titrēšanas brīdī aminoskābe atrodas šķīdumā kā katjons. Pie pH = 2,34, kas atbilst pirmās pakāpes viduspunktam, ekvimolārā koncentrācijā atrodas divi joni - katjons un bipolārais jons:
H3N+-CH(R)-COOH un H3N+-CH(R)-COO-
Pie pH = 9,69, t.i. otrā posma viduspunktā anjons un bipolārs jons atrodas ekvimolārās koncentrācijās:
H2N-CH(R)-COO- un H3N+-CH(R)-COOH
Pārejas punkts starp diviem alanīna titrēšanas līknes atzariem atrodas pie pH 6,02. Pie šīs pH vērtības aminoskābes molekula ir pilnībā bipolāra jona formā
H3N+-CH(R)-COO-
Tas nenes kopējo elektrisko lādiņu un nepārvietojas elektriskā laukā. PH vērtību, pie kuras aminoskābe ir bipolāra jona formā, sauc par aminoskābes izoelektrisko punktu un apzīmē kā pI.
Aminoskābes izoelektrisko punktu nosaka divu disociācijas konstantu vērtība. Tas atspoguļo vidējo aritmētisko starp pK 1 un pK 2, t.i.
pI = ---------------
Tātad pie zema pH monoaminokarbonskābe ir pilnībā protonētā formā (katjons) un ir divvērtīgā skābe, savukārt bipolārais jons ir vienbāziska skābe. No divām skābajām grupām (COOH un H 3 N +) COOH grupa ir spēcīga skābe. Skābes ar vāju afinitāti pret protoniem ir spēcīgas skābes, kuras viegli ziedo protonus. Skābes ar spēcīgu afinitāti pret protoniem ir vājas skābes, tie nedaudz disociējas. Visas b-aminoskābes darbojas kā spēcīgi elektrolīti jebkurā pH vērtībā.
Aminoskābju šķīdumiem piemīt bufera īpašības, un to bufera kapacitāte ir maksimāla pie pH, kas vienāds ar skābju grupu pK vērtību. Tikai vienai aminoskābei, histidīnam, ir ievērojama buferspēja pH diapazonā 6-8 (fizioloģiskā pH diapazonā).
Monoaminokarbonskābju pI ir aptuveni 6, dikarbonskābju pI atrodas skābajā reģionā, un diaminoskābes atrodas bāzes reģionā. Tādējādi alanīna pI = 6,02, asparagīnskābes pI = 3,0, lizīna pI = 9,7.
Aminoskābes migrē sārmainos šķīdumos uz anodu, skābos šķīdumos - uz katodu. Izoelektriskajā punktā nav migrācijas. Izoelektriskajā punktā aminoskābju šķīdība ir minimāla. Izoelektriskā fokusēšanas metode ir balstīta uz šo īpašību.
Gandrīz visi dabiskie bioloģiskie savienojumi, kas satur hirālo centru, ir atrodami tikai vienā stereoizomēra formā - D vai L. Izņemot glicīnu, kuram nav asimetriska oglekļa atoma, visas aminoskābes, kas veido olbaltumvielu molekulas, ir L-stereoizomēri. Šis secinājums tika izdarīts no daudziem rūpīgi veiktiem ķīmiskiem pētījumiem, kuros aminoskābju optiskās īpašības tika salīdzinātas ar to uzvedību ķīmiskajās reakcijās. Tālāk mēs redzēsim, ka dažas D-aminoskābes ir sastopamas arī dzīvajā dabā, taču tās nekad nav daļa no olbaltumvielām.
Tikai aminoskābju L-stereoizomēru klātbūtne olbaltumvielās ir diezgan ievērojama, jo parastās ķīmiskās reakcijas, ko izmanto savienojumu ar asimetrisku oglekļa atomu sintēzei, vienmēr rada optiski neaktīvus produktus. Tas notiek tāpēc, ka parastās ķīmiskās reakcijās gan D-, gan L-stereoizomēri veidojas ar tādu pašu ātrumu. Rezultāts ir racēmisks maisījums jeb racemāts, ekvimolārs D un L izomēru maisījums, kas negriež polarizācijas plakni nevienā virzienā. Racēmisko maisījumu var sadalīt D- un L-izomēros, tikai izmantojot ļoti darbietilpīgas metodes, kuru pamatā ir atšķirības fizikālās īpašības stereoizomēri Atdalītie D- un L-izomēri galu galā atgriežas racēmiskajā maisījumā (skatīt 5-2. attēlu).
Papildinājums 5-2. Kā noteikt cilvēka vecumu, izmantojot aminoskābju ķīmiju
Aminoskābju optiskie izomēri tiek pakļauti ļoti lēnai un spontānai neenzīmu racemizācijai, tāpēc ļoti ilgā laika periodā tīrs L vai D izomērs var pārvērsties par ekvimolāru D un L izomēru maisījumu. Katras L-aminoskābes racemizācija noteiktā temperatūrā notiek ar noteiktu ātrumu. Šo apstākli var izmantot, lai noteiktu cilvēku un dzīvnieku vecumu vai organismu fosilās atliekas. Piemēram, proteīnā dentīna, kas atrodas zobu cietajā emaljā, L-aspartāts cilvēka ķermeņa temperatūrā spontāni racemizējas ar ātrumu gadā. Bērniem zobu veidošanās periodā dentīns satur tikai L-aspartātu. Ir iespējams izolēt dentīnu tikai no viena zoba un noteikt tā D-aspartāta saturu. Šādas analīzes tika veiktas Ekvadoras kalnu ciematu iedzīvotāju dentīnam, no kuriem daudzi piedēvēja sev pārāk lielu vecumu. Tā kā dažos gadījumos tas bija apšaubāms, pārbaudei tika izmantots racemizācijas tests, kas izrādījās diezgan precīzs. Tādējādi 97 gadus vecai sievietei, kuras vecums bija dokumentēts, saskaņā ar testu vecums tika noteikts uz 99 gadiem.
Pārbaudes, kas veiktas ar aizvēsturisko dzīvnieku – ziloņu, delfīnu un lāču – fosilajām atliekām, parādīja, ka ar šo metodi iegūtie dati labi saskan ar datēšanas rezultātiem, kas balstīti uz radioaktīvo izotopu sabrukšanas ātrumu.
Dzīvām šūnām ir unikāla spēja sintezēt L-aminoskābes, izmantojot stereospecifiskus enzīmus. Šo enzīmu stereospecifiskums ir saistīts ar to aktīvo centru asimetrisko raksturu. Tālāk mēs redzēsim, ka proteīnu raksturīgā trīsdimensiju struktūra, kuras dēļ tiem piemīt ļoti dažādas bioloģiskās aktivitātes, rodas tikai tad, ja visas to sastāvā iekļautās aminoskābes pieder pie vienas stereoķīmiskās sērijas.
Olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās un bioloģiskās īpašības nosaka to aminoskābju sastāvs. Aminoskābes ir karbonskābju klases aminoatvasinājumi. Aminoskābes atrodamas ne tikai olbaltumvielās. Daudzi no tiem veic īpašas funkcijas. Tāpēc dzīvos organismos aminoskābes izšķir proteinogēnās (ģenētiski kodētas) un neproteinogēnās (ģenētiski nekodētas) aminoskābes. Ir 20 proteinogēnas aminoskābes, no kurām 19 ir a-aminoskābes. Tas nozīmē, ka aminogrupa ir pievienota a-oglekļa atomam karbonskābe, kuras atvasinājums ir. Šo aminoskābju vispārējā formula ir šāda:
Tikai viena aminoskābe - prolīns tam neatbilst vispārējā formula. To klasificē kā iminoskābi.
Aminoskābju a-oglekļa atoms ir asimetrisks (izņēmums ir etiķskābes aminoatvasinājums - glicīns). Tas nozīmē, ka katrai aminoskābei ir vismaz 2 optiski aktīvi antipodi. Daba proteīnu radīšanai izvēlējās L formu. Tāpēc dabīgie proteīni ir veidoti no L-a-aminoskābēm.
Ikreiz, kad oglekļa atoms organiskā savienojuma molekulā ir saistīts ar 4 dažādiem atomiem vai funkcionālajām grupām, atoms ir asimetrisks, jo tas var pastāvēt divās izomēru formās, ko sauc par enantiomēriem vai optiskajiem (stereo) izomēriem. Savienojumi ar asimetriskiem "C" atomiem sastopami divos veidos (hirālie savienojumi) - kreiso un labo, atkarībā no plaknes polarizētās gaismas polarizācijas plaknes rotācijas virziena. Visas standarta aminoskābes, izņemot vienu (glicīnu), satur asimetrisku oglekļa atomu a-pozīcijā, ar kuru ir saistītas 4 aizvietotāju grupas. Tāpēc viņiem ir optiskā aktivitāte, tas ir, viņi spēj pagriezt plakni
gaismas polarizācija vienā vai otrā virzienā.
Tomēr stereoizomēru nosaukumu sistēma balstās nevis uz gaismas polarizācijas plaknes rotāciju, bet gan uz stereoizomēra molekulas absolūto konfigurāciju. Lai noteiktu optiski aktīvo aminoskābju konfigurāciju, tās salīdzina ar gliceraldehīdu, vienkāršāko trīs ogļhidrātu ogļhidrātu, kas satur asimetrisku oglekļa atomu. Visu hirālo savienojumu stereoizomēri neatkarīgi no plaknes polarizētās gaismas polarizācijas plaknes rotācijas virziena, kas pēc konfigurācijas atbilst L-gliceraldehīdam, tiek apzīmēti ar burtu L, bet tie, kas atbilst D-gliceraldehīdam, ar burtu D. , burti L un D attiecas uz 4 aizvietotāju grupu absolūto konfigurāciju pie hirālā atoma "C", nevis uz polarizācijas plaknes rotācijas virzienu.
Aminoskābes klasificē pēc to radikāļu struktūras. Ir dažādas pieejas klasifikācijai. Lielākā daļa aminoskābju ir alifātiski savienojumi. 2 aminoskābes ir aromātiskās sērijas pārstāvji un 2 ir heterocikliskas.
Aminoskābes pēc to īpašībām var iedalīt bāziskajās, neitrālajās un skābajās. Tie atšķiras pēc aminogrupu un karboksilgrupu skaita molekulā. Neitrāls - satur vienu aminogrupu un vienu karboksilgrupu (monoaminomonokarbonskābi). Skābajām ir 2 karboksilgrupa un viena aminogrupa (monoaminodikarbonskābe), bāziskā - 2 aminogrupas un viena karboksilgrupa (diaminomonokarboksilgrupa).
1. Faktiski 5 aminoskābes var saukt par alifātiskām. Glicīns vai glikokols (Gly),
strādājot ar datoru - (G), - a-aminoetiķskābe. Tā ir vienīgā optiski neaktīvā aminoskābe. Glicīns tiek izmantots ne tikai olbaltumvielu sintēzei. Tās atomi ir daļa no nukleotīdiem, hema, un tā ir daļa no svarīga tripeptīda - glutationa.
Alanīns (Ala), strādājot ar datoru - (A) - a-aminopropionskābe. Alanīnu organismā bieži izmanto glikozes sintezēšanai.
Pēc struktūras visas aminoskābes, izņemot glicīnu, var uzskatīt par alanīna atvasinājumiem, kuros viens vai vairāki ūdeņraža atomi radikālā ir aizstāti ar dažādām funkcionālām grupām.
Valīns (Val), strādājot ar datoru (V) - aminoizovalērskābe. Leicīns (Leu, L) ir aminoizokaproīnskābe. Izoleicīns (Ile, I) - a-amino-b-etil-b-metilpropionskābe. Šīm trim aminoskābēm, kurām ir izteiktas hidrofobas īpašības, ir svarīga loma proteīna molekulas telpiskās struktūras veidošanā.
2. Hidroksiaminoskābes. Olbaltumvielu struktūras kovalentās modifikācijas procesos liela nozīme ir serīnam (Ser, S) - a-amino-b-hidroksipropionskābei un treonīnam (Tre, T) - a-amino-b-hidroksisviestskābei. To hidroksilgrupa viegli mijiedarbojas ar fosforskābi, kas nepieciešama, lai mainītu olbaltumvielu funkcionālo aktivitāti.
3. Sēru saturošas aminoskābes. Cisteīns (Cys, C) - a-amino-b-tiopropionskābe. Īpaša cisteīna īpašība ir spēja oksidēties (skābekļa klātbūtnē) un mijiedarboties ar citu cisteīna molekulu, veidojot disulfīda saiti un jaunu savienojumu - cistīnu. Pateicoties aktīvajai -SH grupai, šī aminoskābe viegli iekļūst redoksreakcijās, aizsargājot šūnu no oksidētāju iedarbības, piedalās disulfīdu tiltu veidošanā, kas stabilizē proteīnu struktūru, un ir daļa no aktīvā enzīmu centra. .
Metionīns (Meth, M) -a-amino-b-tiometilsviestskābe. Darbojas kā mobilās metilgrupas donors, kas nepieciešams bioloģiski aktīvo savienojumu sintēzei: holīns, nukleotīdi utt. Tā ir hidrofoba aminoskābe.
4. Dikarbonskābes aminoskābes. Glutamīnskābe (Glu, E) - a-aminoglutārskābe un asparagīnskābe (Asp, D) - a-aminodzintarskābe. Šīs ir visizplatītākās aminoskābes dzīvnieku olbaltumvielās. Tā kā radikālā ir papildu karboksilgrupa, šīs aminoskābes veicina jonu mijiedarbību un piešķir proteīna molekulai lādiņu. Šīs aminoskābes var veidot amīdus.
5. Dikarboksilaminoskābju amīdi. Glutamīns (Gln, Q) un asparagīns (Asn, N). Šīs aminoskābes veic svarīgu funkciju amonjaka neitralizēšanā un transportēšanā organismā. Amīda saitei to sastāvā ir daļēji dubults raksturs. Sakarā ar to amīdu grupai ir daļējs pozitīvs lādiņš un tā nedalīsies.
6. Cikliskās aminoskābes to radikālā ir aromātisks vai heterociklisks gredzens. Fenilalanīns (Phen, F) - a-amino-b-fenilpropionskābe. Tirozīns (Tyr, Y) - a-amino-b-paraoksifenilpropionskābe. Šīs 2 aminoskābes veido savstarpēji saistītu pāri, kas organismā veic svarīgas funkcijas, starp kurām jāatzīmē, ka to šūnas izmanto tās, lai sintezētu vairākas bioloģiski aktīvās vielas(adrenalīns, tiroksīns).
Triptofāns (Tri, W) - a-amino-b-indolilpropionskābe. Izmanto PP vitamīna, serotonīna un čiekurveidīgo hormonu sintēzei.
Histidīns (His, H) ir a-amino-b-imidazolilpropionskābe. Var izmantot histamīna veidošanai, kas regulē audu caurlaidību un iedarbojas uz alerģijām.
7. Diaminomonokarbonskābes aminoskābes. Lizīns (Lys, K) - diaminokaproīnskābe. Arginīns (Arg, R) - a-amino-b-guanidīns-valerīnskābe. Šīm aminoskābēm ir papildu aminogrupa, kas piešķir būtiskas īpašības olbaltumvielām, kas satur daudzas no šīm aminoskābēm. Arginīna veidošanās ir daļa no amonjaka detoksikācijas (urīnvielas sintēzes) vielmaiņas ceļa.
8. Iminoskābe - prolīns (Pro, P). Tas atšķiras no citām aminoskābēm pēc struktūras. Tā radikālis veido vienu ciklisku struktūru ar a-aminogrupu. Šīs īpašības dēļ nav iespējama rotācija ap saiti starp a-aminogrupu un a-oglekļa atomu. Visām pārējām aminoskābēm ir iespēja griezties ap šo saiti. Turklāt prolīns satur sekundāro aminogrupu (tikai viens ūdeņraža atoms ir saistīts ar slāpekļa slāpekli), kas atšķiras ar savu ķīmiskās īpašības no primārās aminogrupas (-NH 2) citās aminoskābēs. Īpaša vieta tiek piešķirta šai aminoskābei kolagēna struktūrā, kur prolīns kolagēna sintēzes procesā var tikt pārveidots par hidroksiprolīnu.
Iekavās ir aminoskābju saīsinājumi, ko veido to triviālā nosaukuma pirmie trīs burti. Nesen primārās struktūras rakstīšanai tiek izmantoti viena burta simboli, kas ir svarīgi, izmantojot datoru darbam ar olbaltumvielām.
Ievads.................................................. ...................................................... ..............................3
1. Skābo aminoskābju struktūra un īpašības................................................ ......................................5
1.1. Vielas.................................................. ...................................................... .............. .......5
1.2. Organiskās vielas................................................ ......................................................5
1.3. Ogļūdeņražu funkcionālie atvasinājumi................................................ ......6
1.4. Aminoskābes................................................ ...................................................... .........7
1.5. Glutamīnskābe................................................ ...................................................9
1.6 Bioloģiskās īpašības................................................ .............................................................. .....11
2.Skābju aminoskābju optiskā aktivitāte................................................ ........... .....12
2.1 Hirālā molekula................................................ .....................................................13
2.2 Optiskās rotācijas raksturojums................................................ ..........15
2.3 Optiskās rotācijas mērīšana................................................ ......................................17
2.4 Zināmie dati par skābo aminoskābju optisko rotāciju.........18
Secinājums.................................................. .................................................. ......................21
Literatūra................................................. .................................................. ......................22
Ievads
Aminoskābju atklāšana parasti ir saistīta ar trim atklājumiem:
1806. gadā tika atklāts pirmais aminoskābju atvasinājums – asparagīna amīds.
1810. gadā tika atklāta pirmā aminoskābe, cistīns, kas tika izolēta no neolbaltumvielām – urīnakmeņiem.
1820. gadā aminoskābi glicīnu pirmo reizi izdalīja no proteīna hidrolizāta un vairāk vai mazāk rūpīgi attīrīja.
Bet glutamīnskābes atklāšana notika diezgan klusi. Vācu ķīmiķis Heinrihs Rithauzens 1866. gadā to izdalīja no augu olbaltumvielām, jo īpaši no kviešu lipekļa. Saskaņā ar tradīciju jaunās vielas nosaukums tika dots pēc tās avota: das Gluten tulkojumā no vācu valodas glutēns.
Iespējamais glutamīnskābes iegūšanas veids, ko izmanto Eiropā un ASV, ir proteīnu hidrolīze, piemēram, tā paša lipekļa, no kura šī viela tika iegūta pirmo reizi. Raksturīgi, ka PSRS izmantoja kviešu vai kukurūzas lipekli, izmantoja biešu melasi. Tehnoloģija ir pavisam vienkārša: izejvielas tiek attīrītas no ogļhidrātiem, hidrolizētas ar 20% sālsskābe, neitralizēt, atdalīt humusvielas, koncentrēt un izgulsnēt citas aminoskābes. Šķīdumā atlikušo glutamīnskābi atkal koncentrē un kristalizē. Atkarībā no mērķa, pārtikas vai medicīniskās, tiek veikta papildu attīrīšana un pārkristalizācija. Glutamīnskābes iznākums ir aptuveni 5% no lipekļa svara vai 6% no paša proteīna svara.
Šī darba mērķis ir izpētīt skābo aminoskābju optisko aktivitāti.
Lai sasniegtu šo mērķi, ir izvirzīti šādi uzdevumi:
1. Izpētīt īpašības, struktūru un bioloģiskā nozīme skābās aminoskābes, kā piemēru izmantojot glutamīnskābi, un sagatavot literatūras apskatu.
2. Izpētīt optisko aktivitāti aminoskābēs un sagatavot literatūras apskatu par to pētījumiem.
1. nodaļa. Skābo aminoskābju struktūra un īpašības
Lai pētītu aminoskābes, nepieciešams izpētīt pamatīpašības, uzbūvi un pielietojumu, tāpēc šajā nodaļā apskatīsim galvenos funkcionālo oglekļa atvasinājumu veidus un aplūkosim glutamīnskābi.
1.1. Vielas
Visas vielas iedala vienkāršās (elementārās) un kompleksās. Vienkāršas vielas sastāv no viena elementa, sarežģītas vielas satur divus vai vairākus elementus.
Savukārt vienkāršas vielas iedala metālos un nemetālos jeb metaloīdos. Sarežģītas vielas Tos iedala organiskajos un neorganiskajos: oglekļa savienojumus parasti sauc par organiskiem, visas pārējās vielas sauc par neorganiskām (dažkārt minerālām).
Neorganiskās vielas tiek iedalītas klasēs vai nu pēc sastāva (divu elementu jeb bināri, savienojumi un daudzelementu savienojumi; skābekli saturoši, slāpekli saturoši utt.), vai pēc ķīmiskajām īpašībām, t.i., pēc funkcijām (skābe-bāze, redokss u.c. .), ko šīs vielas veic ķīmiskās reakcijās atbilstoši to funkcionālajām īpašībām. Tālāk tiks aplūkotas organiskās vielas, jo tās satur aminoskābes.
1.2. Organiskās vielas
Organiskās vielas ir savienojumu klase, kas satur oglekli (izņemot karbīdus, ogļskābi, karbonātus, oglekļa oksīdus un cianīdus).
Organiskos savienojumus parasti veido oglekļa atomu ķēdes, kas savienotas kopā ar kovalentām saitēm un dažādiem aizvietotājiem, kas saistīti ar šiem oglekļa atomiem. Sistematizācijai un ērtākai organisko vielu nosaukšanai tās tiek iedalītas klasēs atkarībā no tā, kādas raksturīgās grupas atrodas molekulās. Ogļūdeņražiem un ogļūdeņražu funkcionālajiem atvasinājumiem. Savienojumus, kas sastāv tikai no oglekļa un ūdeņraža, sauc par ogļūdeņražiem.
Ogļūdeņraži var būt alifātiski, alicikliski un aromātiski.
1) Aromātiskos ogļūdeņražus citādi sauc par arēniem.
2) Alifātiskie ogļūdeņraži savukārt tiek iedalīti vairākās šaurākās klasēs, no kurām svarīgākās ir:
- alkāni (oglekļa atomi savā starpā savienoti tikai ar vienkāršām kovalentām saitēm);
- alkēni (satur dubultu oglekļa-oglekļa saiti);
Alkīni (satur trīskāršu saiti, piemēram, acetilēnu).
3) Cikliskie ogļūdeņraži ogļūdeņraži ar slēgtu oglekļa ķēdi. Savukārt tie ir sadalīti:
-karbociklisks (cikls sastāv tikai no oglekļa atomiem)
- heterociklisks (cikls sastāv no oglekļa atomiem un citiem elementiem)
1.3. Ogļūdeņražu funkcionālie atvasinājumi
Ir arī ogļūdeņražu atvasinājumi. Tie ir savienojumi, kas sastāv no oglekļa un ūdeņraža atomiem. Ogļūdeņraža karkass sastāv no oglekļa atomiem, kas savienoti ar kovalentām saitēm; pārējās oglekļa atomu saites tiek izmantotas, lai tās saistītu ar ūdeņraža atomiem. Ogļūdeņražu skeleti ir ļoti stabili, jo elektronu pāri vienkāršās un dubultās oglekļa-oglekļa saitēs ir vienādi pieder abiem blakus esošajiem oglekļa atomiem.
Viens vai vairāki ūdeņraža atomi ogļūdeņražos var tikt aizstāti ar dažādām funkcionālām grupām. Šajā gadījumā veidojas dažādas organisko savienojumu ģimenes.
Tipiskas organisko savienojumu grupas ar raksturīgām funkcionālām grupām ir spirti, kuru molekulās ir viena vai vairākas hidroksilgrupas, amīni un aminoskābes, kas satur aminogrupas; ketoni, kas satur karbonilgrupas un skābes ar karboksilgrupām.
Daudzas ogļūdeņražu atvasinājumu fizikālās un ķīmiskās īpašības ir vairāk atkarīgas no jebkuras grupas, kas pievienota galvenajai ogļūdeņražu ķēdei, nevis no pašas ķēdes.
Tā kā mana kursa darba mērķis ir pētīt aminoskābes, mēs tam pievērsīsimies.
1.4. Aminoskābes
Aminoskābes ir savienojumi, kas satur gan aminogrupu, gan karboksilgrupu:
Parasti aminoskābes šķīst ūdenī un nešķīst organiskajos šķīdinātājos. Neitrālos ūdens šķīdumos aminoskābes eksistē bipolāru jonu veidā un uzvedas kā amfotēriski savienojumi, t.i. izpaužas gan skābju, gan bāzu īpašības.
Dabā ir vairāk nekā 150 aminoskābju, bet tikai aptuveni 20 no vissvarīgākajām aminoskābēm kalpo kā monomēri olbaltumvielu molekulu veidošanai. Kārtību, kādā aminoskābes tiek iekļautas olbaltumvielās, nosaka ģenētiskais kods.
Saskaņā ar klasifikāciju katra aminoskābe satur vismaz vienu skābo un vienu bāzes grupu. Aminoskābes atšķiras viena no otras ķīmiskā daba radikāls R, kas pārstāv atomu grupu aminoskābes molekulā, kas saistīta ar α-oglekļa atomu un nav iesaistīta peptīdu saites veidošanā proteīnu sintēzes laikā. Gandrīz visas α-amino- un α-karboksilgrupas piedalās proteīna molekulas peptīdu saišu veidošanā, vienlaikus zaudējot savas brīvajām aminoskābēm raksturīgās skābju-bāzes īpašības. Tāpēc visas olbaltumvielu molekulu struktūras un funkciju daudzveidības ir saistītas ar aminoskābju radikāļu ķīmisko raksturu un fizikāli ķīmiskajām īpašībām.
Pēc R grupas ķīmiskās struktūras aminoskābes iedala:
1) alifātisks (glicīns, alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns);
2) hidroksilgrupu saturoši (serīns, treonīns);
3) sēru saturoši (cisteīns, metionīns);
4) aromātisks (fenilalanīns, tirozīns, tritrofāns);
5) skābie un amīdi (asparagīnskābe, asparagīns, glutamīnskābe, glutamīns);
6) bāzes (arginīns, histidīns, lizīns);
7) iminoskābes (prolīns).
Saskaņā ar R grupas polaritāti:
1) Polārais (glicīns, serīns, treonīns, cisteīns, tirozīns, asparagīnskābe, glutamīnskābe, asparagīns, glutamīns, arginīns, lizīns, histidīns);
2) Nepolāri (alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, prolīns).
Autors jonu īpašības R grupas:
1) Skābs (asparagīnskābe, glutamīnskābe, cisteīns, tirozīns);
2) Bāzes (arginīns, lizīns, histidīns);
3) Neitrāls (glicīns, alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, metionīns, fenilalanīns, serīns, treonīns, asparagīns, glutamīns, prolīns, triptofāns).
Pēc uzturvērtības:
1) Aizvietojami (treonīns, metionīns, valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, triptofāns, lizīns, arginīns, histidīns);
2) Essential (glicīns, alanīns, serīns, cisteīns, prolīns, asparagīnskābe, glutamīnskābe, asparagīns, glutamīns, tirozīns).
Sīkāk aplūkosim glutamīnskābes īpašības.
1.5. Glutamīnskābe
Glutamīnskābe ir viena no izplatītākajām olbaltumvielās, turklāt starp atlikušajām 19 olbaltumvielu aminoskābēm ir arī tās atvasinājums glutamīns, kas no tās atšķiras tikai ar papildu aminogrupu.
Glutamīnskābi dažreiz sauc arī par glutamīnskābi, retāk par alfa-aminoglutārskābi. Ļoti reti, lai gan ķīmiski pareizi
2-aminopentāndiskābe.
Glutamīnskābe ir arī neirotransmitera aminoskābe, viena no svarīgākajām "uzbudināmo aminoskābju" klases pārstāvēm.
Struktūra parādīta 1. att.
|
|
1. att Strukturālā formula glutamīnskābe
Viela tīrā veidā, kas sastāv no neievērojamiem bezkrāsainiem kristāliem, slikti šķīst ūdenī. Hidroksilgrupu saturošo aminoskābju polaritāte ir saistīta ar liela dipola momenta klātbūtni tajās un OH grupu spēju veidot ūdeņraža saites, tāpēc glutamīnskābe nedaudz šķīst aukstā ūdenī un šķīst karstā ūdenī. Tātad uz 100 g ūdens 25°C temperatūrā maksimālā šķīdība ir 0,89 g, bet 75°C temperatūrā - 5,24 g praktiski nešķīst spirtā.
Glutamīnskābe un tās anjons glutamāts ir atrodams dzīvos organismos brīvā veidā, kā arī vairākās mazmolekulārās vielās. Organismā tas tiek dekarboksilēts līdz aminosviestskābei, un trikarbonskābes ciklā tas tiek pārveidots par dzintarskābi.
Tipiska alifātiskā α-aminoskābe. Sildot, tas veido 2-pirolidon-5-karbonskābi jeb piroglutamīnskābi ar Cu un Zn nešķīstošiem sāļiem. Peptīdu saišu veidošanā galvenokārt ir iesaistīta α-karboksilgrupa, dažos gadījumos, piemēram, dabiskajā tripeptīda glutationā, γ-aminogrupa. Peptīdu sintēzē no L-izomēra kopā ar α-NH2 grupu tiek aizsargāta γ-karboksilgrupa, kurai to esterificē ar benzilspirtu vai terc-butilēteri iegūst izobutilēna klātbūtnē. no skābēm.
Ķīmiskais sastāvs glutamīnskābe ir parādīta 1. tabulā.
1.6. Bioloģiskās īpašības
Glutamīnskābi lieto centrālās nervu sistēmas slimību ārstēšanai: šizofrēnija, psihozes (somatogēnas, intoksikācijas, involūcijas), reaktīvi stāvokļi, kas rodas ar izsīkuma simptomiem, depresija, meningīta un encefalīta sekas, toksiska neiropātija, lietojot izonikotīnu. skābes hidrazīdi (kombinācijā ar tiamīnu un piridoksīnu), aknu koma. Pediatrijā kavēšanās garīgo attīstību, cerebrālā trieka, intrakraniālas dzemdību traumas sekas, Dauna slimība, poliomielīts (akūti un atveseļošanās periodi).Tā nātrija sāli izmanto kā aromatizētāju un konservantu piedevu pārtikas produktos. .
Tam ir vairākas kontrindikācijas, piemēram, paaugstināta jutība, drudzis, aknu un/vai nieru mazspēja, nefrotiskais sindroms, kuņģa un divpadsmitpirkstu zarnas čūla, asinsrades orgānu slimības, anēmija, leikopēnija, paaugstināta uzbudināmība, ātri sastopamas psihotiskas reakcijas, aptaukošanās. Paaugstināta uzbudināmība, bezmiegs, sāpes vēderā, slikta dūša, vemšana – tās ir ārstēšanas blakusparādības. Var izraisīt caureju, alerģisku reakciju, drebuļus, īslaicīgu hipertermiju; anēmija, leikopēnija, mutes gļotādas kairinājums.
2. nodaļa. Skābo aminoskābju optiskā aktivitāte
Lai veiktu šo uzdevumu, ir detalizēti jāapsver optiskā aktivitāte.
Gaisma ir elektromagnētiskais starojums, ko uztver cilvēka acs. Var iedalīt dabiskajos un polarizētajos. Dabiskajā apgaismojumā vibrācijas tiek virzītas dažādos virzienos un ātri un nejauši nomaina viena otru (2.a att.). Un gaismu, kurā vibrāciju virzieni ir kaut kā sakārtoti vai vienā plaknē, sauc par polarizētu (2.b att.).
|
|
Kad polarizēta gaisma iziet cauri dažām vielām, notiek interesanta parādība: plakne, kurā atrodas svārstīgās gaismas līnijas elektriskais lauks, pakāpeniski griežas ap asi, pa kuru iet stars.
Plakni, kas iet caur plakni polarizēta viļņa gaismas vektora svārstību virzienu un šī viļņa izplatīšanās virzienu, sauc par polarizācijas plakni.
Starp organiskajiem savienojumiem ir vielas, kas var pagriezt gaismas polarizācijas plakni. Šo parādību sauc par optisko aktivitāti, un atbilstošās vielas sauc par optiski aktīvām.
Optiski aktīvās vielas rodas optisko pāru veidā
antipodi - izomēri, kuru fizikālās un ķīmiskās īpašības parastos apstākļos būtībā ir vienādas, izņemot vienu lietu - polarizācijas plaknes griešanās virzienu.
2.1 Hirāla molekula
Visas aminoskābes, izņemot glicīnu, ir optiski aktīvas to hirālās struktūras dēļ.
3. attēlā parādītajai molekulai, 1-brom-1-jodetānam, ir tetraedrisks oglekļa atoms, kas piesaistīts četriem dažādiem aizvietotājiem. Tāpēc molekulai nav simetrijas elementu. Šādas molekulas sauc par asimetriskām vai hirālām.
|
|
Glutamīnskābei ir aksiāla hiralitāte. Tas rodas aizvietotāju neplanāras izvietojuma rezultātā attiecībā pret noteiktu asi, hiralitātes asi. Asimetriski aizvietotajos alēnos pastāv hiralitātes ass. Sp-hibrīda oglekļa atomam alēnē ir divas savstarpēji perpendikulāras p-orbitāles. To pārklāšanās ar blakus esošo oglekļa atomu p-orbitālēm noved pie tā, ka aizvietotāji alēnā atrodas savstarpēji perpendikulārās plaknēs. Līdzīga situācija vērojama arī aizvietotajos bifenilos, kuros apgrūtināta rotācija ap saiti, kas savieno aromātiskos gredzenus, kā arī spirocikliskajos savienojumos.
Ja plaknes polarizētā gaisma tiek izlaista caur hirālas vielas šķīdumu, plakne, kurā notiek vibrācijas, sāk griezties. Vielas, kas izraisa šādu rotāciju, sauc par optiski aktīvām. Rotācijas leņķi mēra ar ierīci, ko sauc par polarimetru (4. att.). Vielas spēju pagriezt gaismas polarizācijas plakni raksturo īpaša rotācija.
Apskatīsim, kā optiskā aktivitāte ir saistīta ar vielas molekulāro struktūru. Zemāk redzams hirālās molekulas telpiskais attēls un tās spoguļattēls (5. att.).
No pirmā acu uzmetiena var šķist, ka tā ir viena un tā pati molekula, kas attēlota atšķirīgi. Taču, ja apkopo abu formu modeļus un mēģini tos apvienot tā, lai visi atomi sakristu viens ar otru, ātri vien var redzēt, ka tas nav iespējams, t.i. izrādās, ka molekula nav savienojama ar tās spoguļattēlu.
Tādējādi divas hirālas molekulas, kas saistītas viena ar otru kā objektu un tā spoguļattēlu, nav identiskas. Šīs molekulas (vielas) ir izomēri, ko sauc par enantiomēriem. Enantiomēru formām jeb optiskajiem antipodiem ir dažādi refrakcijas rādītāji (apļveida divreizēja laušana) un dažādi molārie ekstinkcijas koeficienti (cirkulārais dikroisms) lineāri polarizētas gaismas kreisās un labās puses cirkulāri polarizētajām sastāvdaļām.
2.2. Optiskās rotācijas raksturojums
Optiskā rotācija ir vielas spēja novirzīt polarizācijas plakni, kad tai šķērso plakni polarizēta gaisma.
Optiskā rotācija rodas nevienmērīgas gaismas laušanas dēļ ar kreiso un labo apļveida polarizāciju. Plaknē polarizēta gaismas stara rotācija notiek tāpēc, ka vides asimetriskajām molekulām ir dažādi refrakcijas rādītāji τ un π kreisās un labās puses cirkulāri polarizētai gaismai.
Ja polarizācijas plakne griežas pa labi (pulksteņrādītāja virzienā) no novērotāja, savienojumu sauc par pa labi, un īpatnējo rotāciju raksta ar plus zīmi. Rotējot pa kreisi (pretēji pulksteņrādītāja virzienam), savienojums tiek saukts pa kreisi, un konkrēto rotāciju raksta ar mīnusa zīmi.
Polarizācijas plaknes novirzes no sākotnējā stāvokļa lielumu, kas izteikts leņķa grādos, sauc par griešanās leņķi un apzīmē ar α.
Leņķa lielums ir atkarīgs no optiski aktīvās vielas rakstura, vielas slāņa biezuma, temperatūras un gaismas viļņa garuma. Rotācijas leņķis ir tieši proporcionāls slāņa biezumam. Lai salīdzinoši novērtētu dažādu vielu spēju pagriezt polarizācijas plakni, tiek aprēķināta tā sauktā īpatnējā rotācija. Īpatnējā rotācija ir polarizācijas plaknes rotācija, ko izraisa 1 dm biezs vielas slānis, pārrēķinot uz 1 g vielas uz 1 ml tilpuma.
Šķidrām vielām īpatnējo rotāciju nosaka pēc formulas:
Vielu šķīdumiem:
(kur α ir izmērītais griešanās leņķis grādos; l ir šķidruma slāņa biezums, dm; c ir šķīduma koncentrācija, kas izteikta gramos uz 100 ml šķīduma; d ir šķidruma blīvums)
Lielums īpaša rotācija atkarīgs arī no skābes aminoskābes rakstura un koncentrācijas. Daudzos gadījumos īpatnējā rotācija ir nemainīga tikai noteiktā koncentrācijas diapazonā. Koncentrācijas diapazonā, kurā īpatnējā rotācija ir nemainīga, koncentrāciju var aprēķināt no rotācijas leņķa:
Vairākas optiski aktīvas vielas maina griešanās leņķi līdz nosakāmai nemainīgai vērtībai. Tas izskaidrojams ar stereoizomēru formu maisījuma klātbūtni ar dažādiem rotācijas leņķiem. Tikai pēc kāda laika tiek izveidots līdzsvars. Rotācijas leņķa maiņas īpašību noteiktā laika periodā sauc par mutarotāciju.
Polarizācijas plaknes griešanās leņķa noteikšana tiek veikta instrumentos, kā minēts iepriekš, ar tā sauktajiem polarimetriem (4. att.).
2.3. Optiskās rotācijas mērīšana
Polarizācijas plaknes griešanās leņķa noteikšana tiek veikta ar instrumentiem, ko sauc par polarimetriem. Šī polarimetra modeļa lietošanas noteikumi ir norādīti ierīces instrukcijās. Noteikšanu parasti veic nātrija D līnijai 20 C temperatūrā.
Vispārējais princips Polarimetru konstrukcija un darbība ir šāda. Gaismas avota stars caur dzeltenu filtru tiek virzīts polarizējošā prizmā. Izejot caur Nikolasa prizmu, gaismas stars ir polarizēts un vibrē tikai vienā plaknē. Plaknes polarizētā gaisma tiek izlaista caur kiveti, kurā ir optiski aktīvās vielas šķīdums. Šajā gadījumā gaismas polarizācijas plaknes novirzi nosaka, izmantojot otru, rotējošu Nikolaja prizmu (analizatoru), kas ir stingri savienota ar graduētu skalu. Nozīmīgais lauks, kas tiek novērots caur okulāru, sadalīts divās vai trīs dažāda spilgtuma daļās, jāpadara vienmērīgi apgaismots, pagriežot analizatoru. Rotācijas apjoms tiek nolasīts no skalas. Lai pārbaudītu ierīces nulles punktu, līdzīgi mērījumi tiek veikti bez testa šķīduma. Polarizācijas plaknes virzienu parasti nosaka analizatora griešanās virziens. Sadzīves polarimetru konstrukcija ir tāda, ka, ja, lai iegūtu viendabīgu apgaismotu redzes lauku, ir nepieciešams pagriezt analizatoru pa labi, t.i., pulksteņrādītāja virzienā, tad pētāmā viela bija pa labi, ko norāda ar + (plus) vai d zīme Pagriežot analizatoru pretēji pulksteņrādītāja virzienam, mēs iegūstam griešanos pa kreisi, ko norāda zīme - (mīnus) vai I.
Citos instrumentos precīzu rotācijas virzienu nosaka ar atkārtotiem mērījumiem, kurus veic vai nu ar pusi šķidruma slāņa biezuma, vai ar pusi mazākas koncentrācijas. Ja tas rada griešanās leņķi vai, tad mēs varam pieņemt, ka viela ir pa labi rotējoša. Ja jaunais griešanās leņķis ir 90 - vai 180 -, tad vielai ir kreisās puses rotācija. Īpatnējā rotācija nav ļoti atkarīga no temperatūras, tomēr precīziem mērījumiem ir nepieciešama kivetes temperatūras kontrole. Sniedzot datus par optisko rotāciju, nepieciešams norādīt izmantoto šķīdinātāju un vielas koncentrāciju šķīdumā, piemēram, [α]о = 27,3 ūdenī (C = 0,15 g/ml).
Polarimetriskās noteikšanas izmanto gan optiski aktīvo vielu kvantitatīvā satura noteikšanai šķīdumos, gan to tīrības pārbaudei.
2.4 Zināmi dati par skābo aminoskābju optisko rotāciju
Pamatojoties uz vispārīgo noteikumu, ka savienojumiem ar vienu un to pašu konfigurāciju vienādās iedarbībās ir tādas pašas rotācijas izmaiņas, atsevišķām savienojumu grupām ir izveidoti vairāki specifiskāki noteikumi. Viens no šiem noteikumiem attiecas uz aminoskābēm, un tas nosaka, ka visu dabisko aminoskābju (L sērijas) optiskā rotācija skābos šķīdumos mainās uz labo pusi. Atgādināsim vēlreiz: šis noteikums nav jāsaprot tā, ka noteikti ir jāpalielina rotācija pa labi: “pārbīde pa labi” var nozīmēt arī pa kreisi griešanās samazināšanos. Dati par dažu aminoskābju rotāciju skābos šķīdumos ir norādīti zemāk tabulā. 2.
Optiskās rotācijas pētījumā konstatēts, ka, molekulai pārejot no gāzes fāzes uz šķīdumu, pāreju viļņu garumi būtiski mainās (vidēji ~ 5 nm), bet pētāmajos šķīdumos tie būtiski neatšķiras ( ~ 0,5 nm). Ir pierādīts, ka, samazinoties izomēru molekulu dipola momenta izmaiņām šķīdumos, samazinās galvenās elektroniskās pārejas viļņu garumu nobīde, un, palielinoties polarizējamībai, tā palielinās. Tiek aprēķināti izomēru molekulu pāreju rotācijas spēki dažādos šķīdumos. Ir pierādīts, ka pāreju rotācijas spēku vērtības ļoti mainās, pārejot no izolētas molekulas uz šķīdumu. Tika uzzīmētas polarizācijas plaknes īpatnējās rotācijas spektrālās atkarības dažādos risinājumos. Tāpat 100-300 nm diapazonā tiek novērotas rezonanses, kad pāreju viļņu garumi sakrīt ar starojuma viļņu garumiem. Starojuma polarizācijas plaknes īpatnējā rotācija L izomēra šķīdumos samazinās, palielinoties viļņa garumam no ~ 50°*m2/kg pie 240 nm līdz 1°*m/kg pie 650 nm, un D izomēra šķīdumos no plkst. ~ 5 grādi*m2/kg pie 360 nm un līdz ~ 2 grādi*m2/kg pie 650 nm. Tika apstiprināts, ka rotācijas leņķis lineāri palielinās, palielinoties šķīdumu koncentrācijai. Ir pierādīts, ka, palielinoties šķīdinātāju molekulu polarizējamībai, polarizācijas plaknes īpatnējā rotācija palielinās, un, palielinoties molekulu polarizējamības izmaiņām abu izomēru šķīdumos, tās samazinās.
Izpētot glutamīnskābes L un DL izomēru optisko rotāciju, tika parādīts, ka diapazonā no 4000 līdz 5000 nesakarīgā starojuma polarizācijas plaknes griešanās leņķis ir maksimālais pie viļņa garuma 4280 un samazinās, palielinoties. starojuma viļņa garums. Tāpat lāzera starojuma polarizācijas plaknes griešanās leņķis palielinās līdz -5° pie 1,6% koncentrācijas starojumam ar viļņa garumu A = 650 nm un līdz -9° X = 532 nm pie tādas pašas koncentrācijas. Tika konstatēts, ka optiskā aktivitāte ir maksimāla neitrālā (pH = 7) glutamīnskābes šķīdumā un samazinās, palielinoties šķīdumu skābumam un sārmainībai. Parādīts rotācijas spēju trūkums ūdens šķīdumi glutamīnskābes racēmiskā forma.
Secinājums
Darba gaitā tika sagatavots literatūras apskats par skābo aminoskābju īpašībām, par glutamīnskābes optiskās rotācijas mehānismiem un īpašībām.
Tādējādi izvirzītais mērķis kursa darbs pilnībā sasniegts.
Literatūra
1. Interneta resurss.URL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html
2. Glinka N.L. Vispārējā ķīmija. 24. izd. - L. Ķīmija, 1985. 37 lpp.
3. Khomchenko G.P. Rokasgrāmata par ķīmiju universitātēm. 2002. 57 lpp.
4. Frīmantls M. Ķīmija darbībā. 2 daļās 1. daļa: Tulk. no angļu valodas M.: Mir, 1998. 311 lpp.
5. Leningers A. Bioķīmijas pamati: 3 sējumos T. 1. Pasaule, 62 lpp.
6. V. G. Žirijakovs. Organiskā ķīmija. 6. izd., stereotipiski. M. Ķīmija 194 lpp.
7. Šendriks A.N. Olbaltumvielu ķīmija. Struktūra, īpašības, izpētes metodes 22 c.
8. Moloney M. G. Aizraujošas aminoskābes. Produktu pārskati. 2002. 99 lpp.
9. Ķīmija un toksikoloģija. Datu bāzes. Vielu īpašību datu bāzes.
URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841
10. Knunyants I.L. Ķīmiskā enciklopēdija g.r. 1. sējums 163 lpp.
11. E.A. Vjaļihs, S.A. Ilarionovs, A.V. Ždanova. “Pētījumi par aminoskābju sastāvu” Publicēts žurnālā “Ūdens: Ķīmija un ekoloģija” Nr.2, 2012, 76.-82.lpp.
12. Farmakoloģiskā uzziņu grāmata “Krievijas zāļu reģistrs® RLS®”
13. Frīmantls M. Ķīmija darbībā. 2 daļās 2. daļa: Tulk. no angļu valodas M. Mir.
350 s.
14. H.-D. Jakubke, H. Eškaits. Aminoskābes, peptīdi, olbaltumvielas. Maskavas "Mir" 1985. 23 lpp.
15. Veismans F. L. Organiskās ķīmijas pamati: Apmācība universitātēm: Per. no angļu valodas / Red. A. A. Potehina. - Sanktpēterburga: Ķīmija 103 lpp.
16. Fragments no Hjūja D.N. grāmatas. " Neorganiskā ķīmija» 202 c.
17. Passet B.V., Antipov M.A. — Seminārs par tehnisko analīzi un kontroli ķīmisko farmaceitisko līdzekļu un antibiotiku ražošanā. 54 lpp.
18. Potapovs V.M. Stereoķīmija 1976 211 lpp.
19. Nosačenko V.S. Maģistra darbs“Glutamīnskābes izomēru šķīdumu optiskās rotācijas skaitliskais pētījums” Volgograda 2013. 39 lpp.
20. Aspidova M.A. Diplomdarbs « Eksperimentāls pētījums Glutamīnskābes ūdens šķīdumu optiskās rotācijas spektrālie raksturlielumi" Volgograda, 2013.
Aminoskābes (AA) ir organiskas molekulas, kas sastāv no bāzes aminogrupas (-NH2), skābās karboksilgrupas (-COOH) un organiskā R radikāļa (vai sānu ķēdes), kas ir unikāla katram AA.
Aminoskābju struktūra
Aminoskābju funkcijas organismā
Piemēri bioloģiskās īpašības AK. Lai gan dabā sastopami vairāk nekā 200 dažādu AA, tikai aptuveni desmitā daļa no tiem ir iekļauti olbaltumvielās, citi veic citas bioloģiskas funkcijas:
- Tie ir proteīnu un peptīdu celtniecības bloki
- Daudzu bioloģiski svarīgu molekulu prekursori, kas iegūti no AK. Piemēram, tirozīns ir hormona tiroksīna un ādas pigmenta melanīna prekursors, un tirozīns ir arī savienojuma DOPA (dioksifenilalanīna) prekursors. Tas ir neirotransmiters impulsu pārraidīšanai nervu sistēmā. Triptofāns ir B3 vitamīna – nikotīnskābes – prekursors
- Sēra avoti ir sēru saturošs AA.
- AA piedalās daudzos vielmaiņas ceļos, piemēram, glikoneoģenēzē – glikozes sintēzē organismā, taukskābju sintēzē u.c.
Atkarībā no aminogrupas stāvokļa attiecībā pret karboksilgrupu AA var būt alfa, α-, beta, β- un gamma, γ.
|
Alfa aminogrupa ir pievienota ogleklim blakus karboksilgrupai:
|
Beta aminogrupa atrodas uz karboksilgrupas 2. oglekļa atoma
|
Gamma - aminogrupa uz karboksilgrupas 3. oglekļa
|
Olbaltumvielas satur tikai alfa-AA
Alfa-AA proteīnu vispārīgās īpašības
1 - Optiskā aktivitāte - aminoskābju īpašība
Visām AA, izņemot glicīnu, ir optiskā aktivitāte, jo satur vismaz vienu asimetrisks oglekļa atoms (hirāls atoms).
Kas ir asimetrisks oglekļa atoms? Tas ir oglekļa atoms ar četriem dažādiem ķīmiskiem aizvietotājiem, kas tam pievienoti. Kāpēc glicīnam nav optiskās aktivitātes? Tā radikālim ir tikai trīs dažādi aizvietotāji, t.i. alfa ogleklis nav asimetrisks.
Ko nozīmē optiskā aktivitāte? Tas nozīmē, ka AA šķīdumā var būt divos izomēros. Pa labi rotējošais izomērs (+), kuram ir iespēja pagriezt polarizētās gaismas plakni pa labi. Levorotatory izomērs (-), kuram ir iespēja pagriezt gaismas polarizācijas plakni pa kreisi. Abi izomēri var pagriezt gaismas polarizācijas plakni par tādu pašu daudzumu, bet pretējā virzienā.
2 - Skābju-bāzes īpašības
Pateicoties to spējai jonizēt, var uzrakstīt šādu šīs reakcijas līdzsvaru:
R-COOH<------->R-C00-+H+
R-NH2<--------->R-NH3+
Tā kā šīs reakcijas ir atgriezeniskas, tas nozīmē, ka tās var darboties kā skābes (reakcija uz priekšu) vai kā bāzes (reakcija), kas izskaidro aminoskābju amfoteriskās īpašības.
Cvitera jons - AK īpašība
Visas neitrālās aminoskābes pie fizioloģiskā pH vērtības (apmēram 7,4) ir cwitterionu veidā - karboksilgrupa ir neprotonēta, bet aminogrupa ir protonēta (2. att.). Šķīdumos, kas ir bāziskāki par aminoskābes izoelektrisko punktu (IEP), AA aminogrupa -NH3 + ziedo protonu. Šķīdumā, kas ir skābāks par AA IET, AA karboksilgrupa -COO - pieņem protonu. Tādējādi AA dažreiz uzvedas kā skābe, bet citreiz kā bāze atkarībā no šķīduma pH.
Polaritāte kā vispārējs īpašums aminoskābes
Pie fizioloģiskā pH AA ir cwitter jonu veidā, pozitīvo lādiņu nes alfa aminogrupa, un negatīvo lādiņu nes karboksilgrupa. Tādējādi AK molekulas abos galos tiek izveidoti divi pretēji lādiņi, molekulai ir polāras īpašības.
Izoelektriskā punkta (IEP) klātbūtne ir aminoskābju īpašība
pH vērtība, pie kuras tīrs elektriskais lādiņš aminoskābe ir nulle, un tāpēc tā nevar pārvietoties elektriskajā laukā, ko sauc par IET.
Spēja absorbēt ultravioleto gaismu ir aromātisko aminoskābju īpašība
Fenilalanīns, histidīns, tirozīns un triptofāns absorbē pie 280 nm. Attēlā Tiek parādītas šo AA molārās ekstinkcijas koeficienta (ε) vērtības. Spektra redzamajā daļā aminoskābes neuzsūcas, tāpēc tās ir bezkrāsainas.
AA var būt divās izomēru versijās: L-izomērs un D- 
izomēri, kas ir spoguļattēli un atšķiras ar ķīmisko grupu izvietojumu ap α-oglekļa atomu.
Visas proteīnos esošās aminoskābes ir L-konfigurācijā, L-aminoskābes.
Aminoskābju fizikālās īpašības
Aminoskābes lielākoties ir ūdenī šķīstošas to polaritātes un lādētu grupu klātbūtnes dēļ. Tie šķīst polāros un nešķīst nepolāros šķīdinātājos.
AK ir augsts kušanas punkts, kas atspoguļo spēcīgu saišu klātbūtni, kas atbalsta to kristālisko režģi.
Ģenerālis AA īpašības ir kopīgas visiem AA, un daudzos gadījumos tās nosaka alfa aminogrupa un alfa karboksilgrupa. AA ir arī specifiskas īpašības, ko nosaka to unikālā sānu ķēde.